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- PDB-3q13: The Structure of the Ca2+-binding, Glycosylated F-spondin Domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q13
タイトルThe Structure of the Ca2+-binding, Glycosylated F-spondin Domain of F-spondin, A C2-domain Variant from Extracellular Matrix
要素Spondin-1
キーワードCELL ADHESION / F-spondin / FS-domain / membrane targeting / axon guidance / C2-domain derivative / Glycosylated / extracellular matrix
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of protein processing / extracellular matrix structural constituent / LBD domain binding / negative regulation of amyloid-beta formation / extracellular matrix / protein processing / cell adhesion ...Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of protein processing / extracellular matrix structural constituent / LBD domain binding / negative regulation of amyloid-beta formation / extracellular matrix / protein processing / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
F-spondin domain / Reeler domain / Spondin, N-terminal / Spondin, N-terminal domain superfamily / Spondin_N / Spondin domain profile. / : / Reeler domain / Reeler domain superfamily / Reelin domain profile. ...F-spondin domain / Reeler domain / Spondin, N-terminal / Spondin, N-terminal domain superfamily / Spondin_N / Spondin domain profile. / : / Reeler domain / Reeler domain superfamily / Reelin domain profile. / Spondin-like TSP1 domain / Spondin-like TSP1 domain / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Spondin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Tan, K. / Lawler, J.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2011
タイトル: The structure of the Ca2+-binding, glycosylated F-spondin domain of F-spondin - A C2-domain variant in an extracellular matrix protein.
著者: Tan, K. / Lawler, J.
履歴
登録2010年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spondin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9037
ポリマ－28,9291
非ポリマー9746
水6,197344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Spondin-1
ヘテロ分子

A: Spondin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,80714
ポリマ－57,8592
非ポリマー1,94812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565-x,-y+1,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area24510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.244, 120.244, 86.362
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-623-

SO4

21A-1044-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Spondin-1 / F-spondin / Vascular smooth muscle cell growth-promoting factor


分子量: 28929.461 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 191-434 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Homo sapiens, KIAA0762, SPON1, VSGP / プラスミド: pMT/BiP V5-HisA / Cell (発現宿主): Schneider 2 / 発現宿主: Drosophila (ハエ) / 株 (発現宿主): Drosophila Schneider 2 cell / 参照: UniProt: Q9HCB6
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 4種, 349分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 344 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.51 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M Lithium sulfate monohydrate, 25% (w/v) PEG 3350, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月17日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→104.13 Å / Num. all: 27484 / Num. obs: 27484 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.646 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB:3D34

3d34


解像度: 1.95→104.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 5.41 / SU ML: 0.072 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20982 1374 5 %RANDOM
Rwork0.16677 ---
obs0.16885 25973 99.34 %-
all-25965 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.972 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å2-0.17 Å20 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3---0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→104.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1853 0 59 344 2256
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222032
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5511.982793
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2955254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.22524.67492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.49515330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2131512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2306
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211557
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8881.51217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.58121989
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7533815
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.44.5793
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.946→1.997 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 103 -
Rwork0.207 1846 -
obs--98.29 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.9803 Å / Origin y: 46.371 Å / Origin z: 23.2663 Å
111213212223313233
T0.0247 Å20.0019 Å2-0.0014 Å2-0.0161 Å2-0.0044 Å2--0.0131 Å2
L0.3331 °2-0.0959 °20.1578 °2-0.3179 °2-0.2012 °2--0.3235 °2
S0.0003 Å °-0.0008 Å °-0.0311 Å °-0.0675 Å °0.0278 Å °0.0223 Å °0.0561 Å °0.0101 Å °-0.028 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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