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- PDB-2m0r: Solution structure and dynamics of human S100A14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m0r
タイトルSolution structure and dynamics of human S100A14
要素Protein S100-A14
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / EF-hand proteins / Protein dynamics
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of granulocyte chemotaxis / chemokine receptor binding / positive regulation of monocyte chemotaxis / toll-like receptor 4 signaling pathway / calcium ion homeostasis / calcium-dependent protein binding / response to lipopolysaccharide / defense response to bacterium / apoptotic process / calcium ion binding ...positive regulation of granulocyte chemotaxis / chemokine receptor binding / positive regulation of monocyte chemotaxis / toll-like receptor 4 signaling pathway / calcium ion homeostasis / calcium-dependent protein binding / response to lipopolysaccharide / defense response to bacterium / apoptotic process / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, molecular dynamics
Model detailsclosest to the average, model 23
データ登録者Bertini, I. / Borsi, V. / Cerofolini, L. / Das Gupta, S. / Fragai, M. / Luchinat, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2013
タイトル: Solution structure and dynamics of human S100A14.
著者: Bertini, I. / Borsi, V. / Cerofolini, L. / Das Gupta, S. / Fragai, M. / Luchinat, C.
履歴
登録2012年11月5日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月20日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A14
B: Protein S100-A14


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3542
ポリマ－23,3542
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1962.23 Å2
ΔGint-14.9739 kcal/mol
Surface area8442.03 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 500target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-A14 / S100 calcium-binding protein A14 / S114


分子量: 11677.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A14, S100A15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HCY8

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D HN(CA)CB
1613D HBHA(CO)NH
1713D HN(CA)CO
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D 1H-15N NOESY
11013D 1H-13C NOESY aliphatic
11112D CON
11212D CACO
11312D CBCACO
11412D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細内容: 100 mM sodium chloride, 5 mM DTT, 30 mM MES, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
100 mMsodium chloride-11
5 mMDTT-21
30 mMMES-31
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE7003
Bruker DRXBrukerDRX5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
Amber11Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollman精密化
CARA2(CARA) Keller, R.L.J.chemical shift assignment
CING(CING) Vuister, G.W.structure validation
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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