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- PDB-2lxe: S4wyild -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lxe
タイトルS4wyild
要素Histone-lysine N-methyltransferase SUVR4
キーワードTRANSFERASE / Ubiqutine binding domain / a-helical
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 monomethyltransferase activity / plasmodesma / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / chromosome / methylation / chromatin remodeling / nucleolus / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N methyltransferase , C-terminal domain-like / WIYLD domain / Histone-lysine N-methyltransferase SUVR4/SUVR1/SUVR2 / WIYLD domain superfamily / Ubiquitin-binding WIYLD domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain ...Histone-lysine N methyltransferase , C-terminal domain-like / WIYLD domain / Histone-lysine N-methyltransferase SUVR4/SUVR1/SUVR2 / WIYLD domain superfamily / Ubiquitin-binding WIYLD domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase SUVR4
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Kristiansen, P. / Rahman, M.A. / Aalen, R.B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: The arabidopsis histone methyltransferase SUVR4 binds ubiquitin via a domain with a four-helix bundle structure.
著者: Rahman, M.A. / Kristiansen, P.E. / Veiseth, S.V. / Andersen, J.T. / Yap, K.L. / Zhou, M.M. / Sandlie, I. / Thorstensen, T. / Aalen, R.B.
履歴
登録2012年8月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_refine / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_nmr_exptl_sample.component / _pdbx_nmr_exptl_sample.isotopic_labeling / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.temperature / _pdbx_nmr_refine.software_ordinal / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SUVR4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1651
ポリマ－12,1651
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SUVR4 / Protein SET DOMAIN GROUP 31 / Suppressor of variegation 3-9-related protein 4 / Su(var)3-9-related protein 4


分子量: 12164.612 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-89 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SUVR4, SDG31, SET31, At3g04380, T27C4.2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8W595, histone-lysine N-methyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
4212D 1H-15N HSQC
3312D 1H-15N HSQC
2412D 1H-15N HSQC
5512D 1H-15N HSQC
6612D 1H-15N HSQC
7712D 1H-15N HSQC
1813D 1H-13C NOESY
1923D CBCA(CO)NH
11023D C(CO)NH
11123D HNCO
11223D HNCA
11323D HN(CA)CB
11423D HN(CO)CA
11523D HBHA(CO)NH
11623D HN(CA)CO
11723D H(CCO)NH
11822D 1H-13C HSQC
11923D (H)CCH-TOCSY
12023D (H)CCH-COSY
12123D 1H-13C NOESY aliphatic
12223D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
195 % H2O, 5 % [U-100% 2H] D2O, 20 mM potassium phosphate, 0.2 mM DSS, 1.0 mM DTT, 50 mM sodium chloride, 0.8 mM [U-98% 15N] WYILD, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
295 % H2O, 5 % [U-100% 2H] D2O, 20 mM potassium phosphate, 0.2 mM DSS, 1.0 mM DTT, 50 mM sodium chloride, 0.8 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] WYILD, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
95 %H2Onatural abundance1
5 %D2O[U-100% 2H]1
20 mMpotassium phosphatenatural abundance1
0.2 mMDSSnatural abundance1
1.0 mMDTTnatural abundance1
50 mMsodium chloridenatural abundance1
0.8 mMWYILD[U-98% 15N]1
95 %H2Onatural abundance2
5 %D2O[U-100% 2H]2
20 mMpotassium phosphatenatural abundance2
0.2 mMDSSnatural abundance2
1.0 mMDTTnatural abundance2
50 mMsodium chloridenatural abundance2
0.8 mMWYILD[U-98% 13C; U-98% 15N]2
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1706.5ambient 298 K
2706.5ambient 308 K
3706.5ambient 303 K
4706.5ambient 313 K
5706.5ambient 293 K
6706.5ambient 288 K
7706.5ambient 283 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2Herrmann, Guntert and Wuthrich構造決定
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardpeak picking
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
TopSpinBruker Biospincollection
CYANA2Herrmann, Guntert and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 7
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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