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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lud
タイトルSolution structure of a conformational mutant of the adhesion protein delta-Bd37 from Babesia divergens
要素Glycosylphosphatidylinositol-anchored merozoite surface protein
キーワードCELL INVASION / apicomplexa / babesia / erythrocyte binding protein / vaccine / Bd37
機能・相同性Glycosylphosphatidylinositol-anchored merozoite surface protein / Bd37, core domain superfamily / Glycosylphosphatidylinositol-anchored merozoite surface protein / host cell surface binding / side of membrane / vesicle / extracellular region / plasma membrane / Adhesion protein Bd37
機能・相同性情報
生物種Babesia divergens (多型バベシア)
手法溶液NMR / molecular dynamics, simulated annealing
データ登録者Murciano, B. / Barthe, P. / Delbecq, S. / Roumestand, C.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of a conformational mutant of the adhesion protein delta-Bd37 from Babesia divergens
著者: Murciano, B. / Barthe, P. / Schetters, T. / Gorenflot, A. / Roumestand, C. / Delbecq, S.
#1: ジャーナル: Biomol.Nmr Assign. / 年: 2013
タイトル: 1H, 15N and 13C Backbone resonance assignments of a conformational mutant of the adhesion protein delta-Bd37 from Babesia divergens.
著者: Barthe, P. / Murciano, B. / Schetters, T. / Gorenflot, A. / Delbecq, S. / Roumestand, C.
履歴
登録2012年6月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月26日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycosylphosphatidylinositol-anchored merozoite surface protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5751
ポリマ－24,5751
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 600structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Glycosylphosphatidylinositol-anchored merozoite surface protein


分子量: 24575.314 Da / 分子数: 1 / 変異: K248A, E279A, D283A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Babesia divergens (多型バベシア)
遺伝子: Bd37 / プラスミド: pIVEX 2.4.a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8T117

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-15N TOCSY
1323D HNCA
1423D CBCA(CO)NH
1523D HN(CA)CB
1623D HNCO
1723D HCACO
1823D 1H-13C NOESY aliphatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.45 mM [U-100% 15N] EDK-delta-Bd37, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.38 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] EDK-delta-Bd37, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.45 mMEDK-delta-Bd37-1[U-100% 15N]1
0.38 mMEDK-delta-Bd37-2[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.9 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Gifa4.44Delsuc解析
CINDY1.8Padillaデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: molecular dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: RECOORD SCRIPTS
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 600 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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