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- PDB-2lmg: Solution Structure of The C-terminal Domain (537-610) of Human He... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lmg
タイトルSolution Structure of The C-terminal Domain (537-610) of Human Heat Shock Protein 70
要素Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
キーワードCHAPERONE / HSP70 / Helix
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / : / C3HC4-type RING finger domain binding ...: / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / : / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / regulation of mitotic spindle assembly / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / transcription regulator inhibitor activity / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / regulation of protein ubiquitination / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / chaperone-mediated protein complex assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / protein folding chaperone / vesicle-mediated transport / inclusion body / negative regulation of protein ubiquitination / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / centriole / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of erythrocyte differentiation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of interleukin-8 production / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / PKR-mediated signaling / negative regulation of cell growth / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / virus receptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / protein refolding / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / receptor ligand activity / blood microparticle / protein stabilization / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / signaling receptor binding / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, nucleotide binding domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock 70 kDa protein 1B / Heat shock 70 kDa protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Zhou, C. / Gao, X. / Wu, M. / Hu, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: The C-terminal helices of heat shock protein 70 are essential for J-domain binding and ATPase activation.
著者: Gao, X.C. / Zhou, C.J. / Zhou, Z.R. / Wu, M. / Cao, C.Y. / Hu, H.Y.
履歴
登録2011年12月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3821
ポリマ－8,3821
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1A/1B / Heat shock 70 kDa protein 1/2 / HSP70-1/HSP70-2 / HSP70.1/HSP70.2


分子量: 8382.486 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 537-610 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1A, HSPA1, HSPA1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08107, UniProt: P0DMV8*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D HN(CA)CB
1323D C(CO)NH
1423D H(CCO)NH
1533D (H)CCH-TOCSY
1633D 1H-13C NOESY
1713D 1H-15N NOESY
1823D HNCO
1932D (HB)CB(CGCD)HD
11032D (HB)CB(CGCDCE)HE

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 15N] protein-1, 20 mM sodium phosphate-2, 50 mM sodium chloride-3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein-4, 20 mM sodium phosphate-5, 50 mM sodium chloride-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein-7, 20 mM sodium phosphate-8, 50 mM sodium chloride-9, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMprotein-1[U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphate-21
50 mMsodium chloride-31
1 mMprotein-4[U-100% 13C; U-100% 15N]2
20 mMsodium phosphate-52
50 mMsodium chloride-62
1 mMprotein-7[U-100% 13C; U-100% 15N]3
20 mMsodium phosphate-83
50 mMsodium chloride-93
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
SparkyGoddardpeak picking
SparkyGoddardchemical shift assignment
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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