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- PDB-2lm3: Structure of the rhesus monkey TRIM5alpha PRYSPRY domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lm3
タイトルStructure of the rhesus monkey TRIM5alpha PRYSPRY domain
要素Tripartite motif-containing protein 5
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of viral entry into host cell / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / negative regulation of viral transcription / negative regulation of viral genome replication / pattern recognition receptor activity / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / activation of innate immune response ...regulation of viral entry into host cell / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / negative regulation of viral transcription / negative regulation of viral genome replication / pattern recognition receptor activity / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / activation of innate immune response / P-body / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / autophagy / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / regulation of protein localization / regulation of gene expression / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / innate immune response / protein kinase binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY domain / : / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain ...Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY domain / : / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tripartite motif-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Macaca mulatta (アカゲザル)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Biris, N. / Yang, Y. / Taylor, A.B. / Tomashevski, A. / Guo, M. / Hart, P.J. / Diaz-Griffero, F. / Ivanov, D.N.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2012
タイトル: Structure of the rhesus monkey TRIM5alpha PRYSPRY domain, the HIV capsid recognition module.
著者: Biris, N. / Yang, Y. / Taylor, A.B. / Tomashevski, A. / Guo, M. / Hart, P.J. / Diaz-Griffero, F. / Ivanov, D.N.
履歴
登録2011年11月21日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tripartite motif-containing protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3611
ポリマ-23,3611
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 500structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tripartite motif-containing protein 5 / TRIM5alpha


分子量: 23361.430 Da / 分子数: 1 / 断片: SPRY domain residues 292-497 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Macaca mulatta (アカゲザル) / 遺伝子: TRIM5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q0PF16, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1333D HNCO
1433D HNCA
1533D HN(CO)CA
1633D HN(CA)CB
1733D HN(COCA)CB
1813D 1H-15N NOESY
1933D H(CCO)NH
11033D C(CO)NH
11123D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1250 mM [U-98% 15N] SPRY, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
2250 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SPRY, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
3250 mM [U-13C; U-15N; U-2H] SPRY, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
250 mMSPRY-1[U-98% 15N]1
250 mMSPRY-2[U-99% 13C; U-99% 15N]2
250 mMSPRY-3[U-13C; U-15N; U-2H]3
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 7.2 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpinBruker Biospincollection
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE WHOLE PROTEIN WAS ASSIGNED BY NMR. THE FINAL STRUCTURES OF THE PROTEIN WERE CALCULATED USING XPLOR-NIH. SIMULATED ANNEALING WITH NOE-DERIVED DISTANCE RESTRAINTS WAS APPLIED TO THE 325-349 ...詳細: THE WHOLE PROTEIN WAS ASSIGNED BY NMR. THE FINAL STRUCTURES OF THE PROTEIN WERE CALCULATED USING XPLOR-NIH. SIMULATED ANNEALING WITH NOE-DERIVED DISTANCE RESTRAINTS WAS APPLIED TO THE 325-349 LOOP ONLY WHEREAS RESIDUES 291-324 WERE HELD FIXED AT THE COORDINATES DETERMINED BY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY FROM PDB ENTRY 3UV9.
NMR constraintsNOE constraints total: 259 / NOE intraresidue total count: 103 / NOE long range total count: 5 / NOE medium range total count: 49 / NOE sequential total count: 102
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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