[日本語] English
万見
- PDB-2liu: NMR structure of holo-ACPI domain from CurA module from Lyngbya m... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2liu
タイトルNMR structure of holo-ACPI domain from CurA module from Lyngbya majuscula
要素CurA
キーワードTRANSFERASE / Holo state
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / : / AprA N-terminal domain / AprA winged helix domain / CurL-like, PKS C-terminal / Phytanoyl-CoA dioxygenase / Phytanoyl-CoA dioxygenase (PhyH) / ACP-like / PKS_PP_betabranch / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding ...: / : / AprA N-terminal domain / AprA winged helix domain / CurL-like, PKS C-terminal / Phytanoyl-CoA dioxygenase / Phytanoyl-CoA dioxygenase (PhyH) / ACP-like / PKS_PP_betabranch / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Acetyltransferase (GNAT) family / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Beta-ketoacyl synthase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Lyngbya majuscula (バクテリア)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsclosest to the average, model 1
データ登録者Busche, A.E. / Gottstein, D. / Hein, C. / Ripin, N. / Pader, I. / Tufar, P. / Eisman, E.B. / Gu, L. / Walsh, C.T. / Loehr, F. ...Busche, A.E. / Gottstein, D. / Hein, C. / Ripin, N. / Pader, I. / Tufar, P. / Eisman, E.B. / Gu, L. / Walsh, C.T. / Loehr, F. / Sherman, D.H. / Guntert, P. / Dotsch, V.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: Characterization of Molecular Interactions between ACP and Halogenase Domains in the Curacin A Polyketide Synthase.
著者: Busche, A. / Gottstein, D. / Hein, C. / Ripin, N. / Pader, I. / Tufar, P. / Eisman, E.B. / Gu, L. / Walsh, C.T. / Sherman, D.H. / Lohr, F. / Guntert, P. / Dotsch, V.
履歴
登録2011年9月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月21日Group: Structure summary
改定 1.22012年3月14日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CurA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0091
ポリマ－11,0091
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1closest to the average

-
要素

#1: タンパク質 CurA


分子量: 11009.310 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1946-2034 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lyngbya majuscula (バクテリア) / 遺伝子: curA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6DNF2

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1233D HN(CA)CB
1333D HNCO
1433D HN(CA)CO
1533D H(CCCO)NH-TOCSY
1633D (H)C(CCO)NH-TOCSY
1713D 1H-13C NOESY
1823D 1H-15N NOESY
193(H)CB(CGCC-TOCSY)Har

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-15N] Holo ACPI, 5 % D2O, 0.15 mM DSS, 50 mM Arginine, 50 mM Glutamate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM [U-13C] Holo ACPI, 5 % D2O, 0.15 mM DSS, 50 mM Arginine, 50 mM Glutamate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
31 mM [U-15N],[U-13C] Holo ACPI, 5 % D2O, 0.15 mM DSS, 50 mM Arginine, 50 mM Glutamate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMHolo ACPI-1[U-15N]1
5 %D2O-21
0.15 mMDSS-31
50 mMArginine-41
50 mMGlutamate-51
1 mMHolo ACPI-6[U-13C]2
5 %D2O-72
0.15 mMDSS-82
50 mMArginine-92
50 mMGlutamate-102
1 mMHolo ACPI-11[U-15N],[U-13C]3
5 %D2O-123
0.15 mMDSS-133
50 mMArginine-143
50 mMGlutamate-153
試料状態pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 291 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003
Bruker AvanceBrukerAVANCE9004

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1 and 3.0Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.1 and 3.0Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る