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- PDB-2lf1: Solution structure of L. casei dihydrofolate reductase complexed ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lf1
タイトルSolution structure of L. casei dihydrofolate reductase complexed with NADPH, 30 structures
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / DHFR / positive cooperativity / protein-ligand interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


response to methotrexate / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to antibiotic / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus casei (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model 1
データ登録者Polshakov, V. / Feeney, J. / Birdsall, B. / Kovalevskaya, N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: NMR structures of apo L. casei dihydrofolate reductase and its complexes with trimethoprim and NADPH: contributions to positive cooperative binding from ligand-induced refolding, ...タイトル: NMR structures of apo L. casei dihydrofolate reductase and its complexes with trimethoprim and NADPH: contributions to positive cooperative binding from ligand-induced refolding, conformational changes, and interligand hydrophobic interactions
著者: Feeney, J. / Birdsall, B. / Kovalevskaya, N.V. / Smurnyy, Y.D. / Navarro Peran, E.M. / Polshakov, V.I.
履歴
登録2011年6月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0772
ポリマ－18,3321
非ポリマー7451
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase


分子量: 18331.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus casei (バクテリア)
遺伝子: folA, dhfR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NF1 / 参照: UniProt: P00381, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1132D 1H-15N HSQC
2232D 1H-15N HSQC
1322D 1H-13C HSQC aliphatic
1422D 1H-13C HSQC aromatic
2542D DQF-COSY
1613D CBCA(CO)NH
1713D HN(CA)CB
1813D HNCO
1933D HNHA
11033D HNHB
11123D (H)CCH-TOCSY
11233D 1H-15N NOESY
11323D 1H-13C NOESY
21432D 15N-rejected NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] DHFR, 2 mM NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE, 100 mM potassium chloride, 50 mM potassium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
22 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] DHFR, 2 mM NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE, 100 mM potassium chloride, 50 mM potassium phosphate, 100% D2O100% D2O
32 mM [U-99% 15N] DHFR, 2 mM NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE, 100 mM potassium chloride, 50 mM potassium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
44 mM DHFR, 4 mM NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE, 100 mM potassium chloride, 50 mM potassium phosphate, 100% D2O100% D2O
51 mM [U-99% 15N] DHFR, 1 mM NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE, 100 mM potassium chloride, 50 mM potassium phosphate, 5 v/v n-octylpenta-ethylene glycol (C8E5), 1.5 v/v n-octanol, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2 mMDHFR-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
2 mMNADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE-21
100 mMpotassium chloride-31
50 mMpotassium phosphate-41
2 mMDHFR-5[U-99% 13C; U-99% 15N]2
2 mMNADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE-62
100 mMpotassium chloride-72
50 mMpotassium phosphate-82
2 mMDHFR-9[U-99% 15N]3
2 mMNADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE-103
100 mMpotassium chloride-113
50 mMpotassium phosphate-123
4 mMDHFR-134
4 mMNADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE-144
100 mMpotassium chloride-154
50 mMpotassium phosphate-164
1 mMDHFR-17[U-99% 15N]5
1 mMNADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE-185
100 mMpotassium chloride-195
50 mMpotassium phosphate-205
5 v/vn-octylpenta-ethylene glycol (C8E5)-215
1.5 v/vn-octanol-225
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
11006.5ambient 308 K
21006.5ambient 288 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UnityVarianUNITY5001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA8003
Bruker AvanceBrukerAVANCE6004

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解析

NMR software
名称開発者分類
VNMRVariancollection
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
AnglesearchPolshakov, Feeneyデータ解析
AnglesearchPolshakov, Feeneygeometry optimization
NMRestPolshakov, Feeneyデータ解析
Insight IIAccelrys Software Inc.データ解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2071 / NOE intraresidue total count: 802 / NOE long range total count: 416 / NOE medium range total count: 267 / NOE sequential total count: 523 / Hydrogen bond constraints total count: 171
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 30 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 2 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.1 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.003 Å / Distance rms dev error: 0.0002 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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