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万見
- PDB-2le9: RAGEC2-S100A13 tetrameric complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2le9
タイトルRAGEC2-S100A13 tetrameric complex
要素
  • Advanced glycosylation end product-specific receptor
  • Protein S100-A13
キーワードMEMBRANE PROTEIN/METAL BINDING PROTEIN / Receptor for Advanced Glycation End products / S100A13 / tetrameric complex / MEMBRANE PROTEIN-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / negative regulation of blood circulation / advanced glycation end-product receptor activity / positive regulation of endothelin production / regulation of T cell mediated cytotoxicity / glucose mediated signaling pathway / negative regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of monocyte extravasation / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of dendritic cell differentiation ...regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / negative regulation of blood circulation / advanced glycation end-product receptor activity / positive regulation of endothelin production / regulation of T cell mediated cytotoxicity / glucose mediated signaling pathway / negative regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of monocyte extravasation / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of dendritic cell differentiation / regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of interleukin-1 alpha production / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / RAGE receptor binding / scavenger receptor activity / induction of positive chemotaxis / transcytosis / protein localization to membrane / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / S100 protein binding / regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of spontaneous synaptic transmission / laminin receptor activity / positive regulation of p38MAPK cascade / mast cell degranulation / negative regulation of interleukin-10 production / fibroblast growth factor binding / positive regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / transport across blood-brain barrier / negative regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of chemokine production / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of cytokine production / astrocyte activation / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / regulation of synaptic plasticity / fibrillar center / response to wounding / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to amyloid-beta / transmembrane signaling receptor activity / calcium-dependent protein binding / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / neuron projection development / protein transport / cell junction / signaling receptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / amyloid-beta binding / regulation of inflammatory response / postsynapse / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / molecular adaptor activity / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to hypoxia / inflammatory response / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / copper ion binding / lipid binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / EF-hand ...S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / EF-hand domain pair / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Advanced glycosylation end product-specific receptor / Protein S100-A13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Rani, S.G. / Mohan, S.K. / Yu, C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Interaction of S100A13 with Receptor for Advanced Glycation End products (RAGE) C2 domain
著者: Rani, S.G. / Mohan, S.K. / Yu, C.
履歴
登録2011年6月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Advanced glycosylation end product-specific receptor
B: Protein S100-A13
C: Protein S100-A13
D: Advanced glycosylation end product-specific receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0104
ポリマ－42,0104
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 4000structures with the lowest energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 Advanced glycosylation end product-specific receptor / Receptor for advanced glycosylation end products


分子量: 9645.792 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 235-327 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGER, RAGE, RAGEC2 / Variant: pET 28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: Q15109
#2: タンパク質 Protein S100-A13 / S100 calcium-binding protein A13


分子量: 11358.998 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A13 / Variant: pGEX-4T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: Q99584

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D HN(CO)CA
1413D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1613D C(CO)NH
1713D H(CCO)NH
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D HBHA(CO)NH
11013D 1H-15N NOESY
11113D 1H-13C NOESY
11213D 13C-Filter NOESY
21322D 1H-15N HSQC
21423D HNCA
21523D HN(CO)CA
21623D HN(CA)CB
21723D CBCA(CO)NH
21823D C(CO)NH
21923D H(CCO)NH
22023D HBHA(CO)NH
22123D 1H-15N NOESY
22223D 1H-13C NOESY
22323D HNCO
224213C Filter NOESY
12513D HNCO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity_1-1, 1.1 mM entity_2-2, 25 mM sodium phosphate-3, 100 mM sodium chloride-4, 1 mM DTT-5, 0.02 mM sodium azide-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.2 mM entity_1-7, 1.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity_2-8, 25 mM sodium phosphate-9, 100 mM sodium chloride-10, 1 mM DTT-11, 0.02 mM sodium azide-12, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.1 mMentity_1-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.1 mMentity_2-21
25 mMsodium phosphate-31
100 mMsodium chloride-41
1 mMDTT-51
0.02 mMsodium azide-61
1.2 mMentity_1-72
1.2 mMentity_2-8[U-100% 13C; U-100% 15N]2
25 mMsodium phosphate-92
100 mMsodium chloride-102
1 mMDTT-112
0.02 mMsodium azide-122
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1100 6.5 ambient 298 K
2100 6.5 ambient 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA7001
Varian INOVAVarianINOVA7002
Varian INOVAVarianINOVA7003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.2 & 2.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA1.2 & 2.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
HADDOCK2Alexandre Bonvincomplex structure
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardchemical shift calculation
SparkyGoddardpeak picking
VNMRVariancollection
VNMRVarian解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angles
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 4000 / 登録したコンフォーマーの数: 1 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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