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- PDB-2lcs: Yeast Nbp2p SH3 domain in complex with a peptide from Ste20p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lcs
タイトルYeast Nbp2p SH3 domain in complex with a peptide from Ste20p
要素
  • NAP1-binding protein 2
  • Serine/threonine-protein kinase STE20
キーワードTRANSFERASE / signaling protein / adaptor
機能・相同性
機能・相同性情報


sterol import / negative regulation of sterol import / CD28 dependent Vav1 pathway / fungal-type cell wall organization or biogenesis / osmosensory signaling pathway via Sho1 osmosensor / RHO GTPases activate PAKs / signal transduction involved in filamentous growth / bipolar cellular bud site selection / RHOD GTPase cycle / RHOV GTPase cycle ...sterol import / negative regulation of sterol import / CD28 dependent Vav1 pathway / fungal-type cell wall organization or biogenesis / osmosensory signaling pathway via Sho1 osmosensor / RHO GTPases activate PAKs / signal transduction involved in filamentous growth / bipolar cellular bud site selection / RHOD GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / budding cell apical bud growth / histone H2BS14 kinase activity / RHOQ GTPase cycle / response to pheromone triggering conjugation with cellular fusion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHOU GTPase cycle / pseudohyphal growth / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / cellular bud site selection / invasive growth in response to glucose limitation / vacuole inheritance / MAP kinase kinase kinase kinase activity / incipient cellular bud site / regulation of exit from mitosis / mating projection tip / MAPK6/MAPK4 signaling / regulation of MAPK cascade / negative regulation of MAPK cascade / stress granule assembly / cellular response to starvation / cellular response to hydrogen peroxide / MAPK cascade / protein-macromolecule adaptor activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / mRNA binding / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / SH3 Domains / SH3 domain / Src homology 3 domains ...p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / SH3 Domains / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase STE20 / NAP1-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Gorelik, M. / Davidson, A.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Distinct Peptide Binding Specificities of Src Homology 3 (SH3) Protein Domains Can Be Determined by Modulation of Local Energetics across the Binding Interface.
著者: Gorelik, M. / Davidson, A.R.
履歴
登録2011年5月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月11日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAP1-binding protein 2
B: Serine/threonine-protein kinase STE20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0312
ポリマ－10,0312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 NAP1-binding protein 2


分子量: 8391.204 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain residues 110-172 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: NBP2, YDR162C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12163
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase STE20


分子量: 1639.915 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 468-483 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
参照: UniProt: Q03497, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HN(CA)CB
1413D HNCO
1513D HN(CO)CA
1613D C(CO)NH
1713D H(CCO)NH
1823D (H)CCH-COSY
1923D 1H-15N NOESY
11023D 1H-13C NOESY
1113N15 C13 filtered 2D 1H-1H TOCSY
112315N C13 filtered 2D 1H-1H NOESY
113413C half-filtered 3D 1H-13C NOESY
114413C filtered 2D 1H-1H COSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Nbp2 SH3, 1.4 mM Ste20 peptide, 100 mM sodium chloride, 50 mM sodium phosphate, 0.05% % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Nbp2 SH3, 1.4 mM Ste20 peptide, 100 mM sodium chloride, 50 mM sodium phosphate, 0.05 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
30.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Nbp2 SH3, 0.7 mM Ste20 peptide, 100 mM sodium chloride, 50 mM sodium phosphate, 0.05 % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
40.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Nbp2 SH3, 0.7 mM Ste20 peptide, 100 mM sodium chloride, 50 mM sodium phosphate, 0.05 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMNbp2 SH3-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
1.4 mMSte20 peptide-21
100 mMsodium chloride-31
50 mMsodium phosphate-41
0.05 %sodium azide-51
0.7 mMNbp2 SH3-6[U-99% 13C; U-99% 15N]2
1.4 mMSte20 peptide-72
100 mMsodium chloride-82
50 mMsodium phosphate-92
0.05 %sodium azide-102
0.7 mMNbp2 SH3-11[U-99% 13C; U-99% 15N]3
0.7 mMSte20 peptide-123
100 mMsodium chloride-133
50 mMsodium phosphate-143
0.05 %sodium azide-153
0.7 mMNbp2 SH3-16[U-99% 13C; U-99% 15N]4
0.7 mMSte20 peptide-174
100 mMsodium chloride-184
50 mMsodium phosphate-194
0.05 %sodium azide-204
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker INOVABrukerINOVA5001
Bruker INOVABrukerINOVA8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardpeak picking
SparkyGoddardchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2018 / NOE intraresidue total count: 345 / NOE long range total count: 999 / NOE medium range total count: 257 / NOE sequential total count: 417 / Protein phi angle constraints total count: 44 / Protein psi angle constraints total count: 43
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.01 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 1.42 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.2 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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