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万見
- PDB-2lcr: NMR Structure of Alk1 extracellular domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lcr
タイトルNMR Structure of Alk1 extracellular domain
要素Activin receptor-like kinase 1
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


lymphatic endothelial cell differentiation / regulation of endothelial cell proliferation / dorsal aorta morphogenesis / blood vessel maturation / negative regulation of endothelial cell differentiation / positive regulation of epithelial cell differentiation / venous blood vessel development / positive regulation of chondrocyte differentiation / transforming growth factor beta receptor activity / lymphangiogenesis ...lymphatic endothelial cell differentiation / regulation of endothelial cell proliferation / dorsal aorta morphogenesis / blood vessel maturation / negative regulation of endothelial cell differentiation / positive regulation of epithelial cell differentiation / venous blood vessel development / positive regulation of chondrocyte differentiation / transforming growth factor beta receptor activity / lymphangiogenesis / BMP receptor complex / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / retina vasculature development in camera-type eye / positive regulation of endothelial cell differentiation / negative regulation of focal adhesion assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration / endothelial tube morphogenesis / artery development / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type I / activin receptor activity, type II / BMP receptor activity / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / transforming growth factor beta receptor activity, type II / transforming growth factor beta receptor activity, type III / activin binding / cellular response to BMP stimulus / Signaling by BMP / negative regulation of cell adhesion / positive regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of bicellular tight junction assembly / dorsal/ventral pattern formation / transforming growth factor beta binding / wound healing, spreading of epidermal cells / negative regulation of endothelial cell migration / blood circulation / endocardial cushion morphogenesis / positive regulation of Notch signaling pathway / SMAD binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / regulation of DNA replication / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of SMAD protein signal transduction / blood vessel remodeling / BMP signaling pathway / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of endothelial cell proliferation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / negative regulation of cell growth / cellular response to growth factor stimulus / regulation of blood pressure / positive regulation of angiogenesis / heart development / angiogenesis / in utero embryonic development / cell differentiation / response to hypoxia / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / dendrite / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Activin receptor type-1-like
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Ilangovan, U.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Structure of the Alk1 extracellular domain and characterization of its bone morphogenetic protein (BMP) binding properties.
著者: Mahlawat, P. / Ilangovan, U. / Biswas, T. / Sun, L.Z. / Hinck, A.P.
履歴
登録2011年5月6日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activin receptor-like kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1491
ポリマ－11,1491
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Activin receptor-like kinase 1 / Serine/threonine-protein kinase receptor R3 / SKR3 / ALK-1 / TGF-B superfamily receptor type I / TSR-I


分子量: 11148.556 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular domain residues 22-118 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVRL1, ACVRLK1, ALK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P37023, receptor protein serine/threonine kinase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC aliphatic
1323D HN(CA)CB
1423D CBCA(CO)NH
1523D HNCA
1623D C(CO)NH
1723D HBHA(CO)NH
1823D HNCO
1913D HNHA
11023D (H)CCH-TOCSY
11113D 1H-15N NOESY
11223D 1H-13C NOESY
11332D 15N-HSQC IPAP

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM [U-100% 15N] Alk1, 25 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Alk1, 25 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Alk1, 25 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 5mg/mL mg Pf1 phage, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMAlk1-1[U-100% 15N]1
25 mMsodium phosphate-21
0.02 %sodium azide-31
0.5 mMAlk1-4[U-100% 13C; U-100% 15N]2
25 mMsodium phosphate-52
0.02 %sodium azide-62
0.5 mMAlk1-7[U-100% 13C; U-100% 15N]3
25 mMsodium phosphate-83
0.02 %sodium azide-93
5 mg/mLPf1 phage-103
試料状態pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 305 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges構造決定
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
ModelFreePalmerrealaxation
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichstructure visualization
PECANEghbalnia, Wang, Bahrami, Assadi, and Markleychemical shift index calculation
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxspectral visualization
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxdata processing
SparkyGoddardchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle determination
TopSpinBruker Biospinデータ収集
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1612 / Disulfide bond constraints total count: 5
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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