[日本語] English
万見
- PDB-2lab: Solution Strucuture of the CBM25-2 of beta/alpha-amylase from Pae... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lab
タイトルSolution Strucuture of the CBM25-2 of beta/alpha-amylase from Paenibacillus polymyxa
要素Beta/alpha-amylase
キーワードHYDROLASE / SBD / CBM25
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-amylase / beta-amylase activity / amylopectin maltohydrolase activity / starch binding / alpha-amylase / alpha-amylase activity / polysaccharide catabolic process / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate binding module family 25 / Carbohydrate binding domain (family 25) / Carbohydrate binding domain / Glycoside hydrolase, family 14A, bacterial / Beta-amylase active site 2. / Glycoside hydrolase, family 14, conserved site / Beta-amylase active site 1. / Glycoside hydrolase, family 14 / Glycosyl hydrolase family 14 / Alpha-amylase, C-terminal domain ...Carbohydrate binding module family 25 / Carbohydrate binding domain (family 25) / Carbohydrate binding domain / Glycoside hydrolase, family 14A, bacterial / Beta-amylase active site 2. / Glycoside hydrolase, family 14, conserved site / Beta-amylase active site 1. / Glycoside hydrolase, family 14 / Glycosyl hydrolase family 14 / Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta/alpha-amylase
類似検索 - 構成要素
生物種Paenibacillus polymyxa (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Takahashi, R. / Nishimura, S. / Ohkubo, T. / Yoshida, T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A functional and structural analysis of tundem family 25 carbohydrate-binding modules from Paenibacillus polymyxa beta/alpha-amylase
著者: Takahashi, R. / Horibe, I. / Fukada, H. / Yoshida, T. / Ohkubo, T. / Inui, T. / Nishimura, S. / Sumitani, J.
履歴
登録2011年3月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Beta/alpha-amylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8451
ポリマ－10,8451
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 2000target function
代表モデルモデル #1fewest violations

-
要素

#1: タンパク質 Beta/alpha-amylase / Beta-amylase / Alpha-amylase


分子量: 10844.704 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 565-668 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paenibacillus polymyxa (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21543, beta-amylase, alpha-amylase

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1413D HN(CA)CB
1513D HN(COCA)CB
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-13C NOESY aliphatic
1813D 1H-13C NOESY
1913D 1H-15N NOESY
11013D 1H-15N TOCSY
11122D 1H-15N HSQC

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5-1.2 mM [U-100% 15N] sodium acetate-1, 0.5-1.2 mM [U-13C; U-15N] sodium acetate-2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.6 mM [U-100% 15N] sodium acetate-3, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMsodium acetate-1[U-100% 15N]0.5-1.21
mMsodium acetate-2[U-13C; U-15N]0.5-1.21
0.6 mMsodium acetate-3[U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 20 / pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 303 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
DYANAGuntert, Braun and Wuthrich精密化
DYANAGuntert, Braun and Wuthrich構造決定
SparkyGoddardchemical shift assignment
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxcollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 2000 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る