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万見
- PDB-2l7h: The solution structure of the HAMP domain of the hypothetical tra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l7h
タイトルThe solution structure of the HAMP domain of the hypothetical transmembrane receptor Af1503
要素Uncharacterized protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complementary x-da
機能・相同性
機能・相同性情報


signal transduction / identical protein binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
HAMP domain in histidine kinase / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HAMP domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsminimized average, model 1
データ登録者Coles, M. / Hulko, M. / Martin, J. / Lupas, A.N.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: The Mechanisms of HAMP-Mediated Signaling in Transmembrane Receptors.
著者: Ferris, H.U. / Dunin-Horkawicz, S. / Mondejar, L.G. / Hulko, M. / Hantke, K. / Martin, J. / Schultz, J.E. / Zeth, K. / Lupas, A.N. / Coles, M.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: The HAMP domain structure implies helix rotation in transmembrane signaling.
著者: Hulko, M. / Berndt, F. / Gruber, M. / Linder, J.U. / Truffault, V. / Schultz, A. / Martin, J. / Schultz, J.E. / Lupas, A.N. / Coles, M.
履歴
登録2010年12月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
置き換え2011年1月19日ID: 2ASW, 2ASX
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年2月8日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8432
ポリマ－12,8432
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)18 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1minimized average

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 6421.323 Da / 分子数: 2 / 断片: HAMP domain residues 278-331 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 遺伝子: af1503, AF_1503 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O28769

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 1H-15N NOESY
1233D 1H-13C NOESY
1332D 13C-edited/12C-filtered NOESY
1412D 1H-1H NOESY
1533D CNH-NOESY
1623D NNH-NOESY
1733D HNCA
1833D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM Af1503 HAMP, 20 mM phosphate buffer, 150 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 15N] Af1503 HAMP, 20 mM phosphate buffer, 150 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Af1503 HAMP, 0.5 mM Af1503 HAMP, 20 mM phosphate buffer, 150 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMAf1503 HAMP-11
20 mMphosphate buffer-21
150 mMsodium chloride-31
1 mMAf1503 HAMP-4[U-100% 15N]2
20 mMphosphate buffer-52
150 mMsodium chloride-62
0.5 mMAf1503 HAMP-7[U-100% 13C; U-100% 15N]3
0.5 mMAf1503 HAMP-83
20 mMphosphate buffer-93
150 mMsodium chloride-103
試料状態イオン強度: 150 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Sparky3.11Goddardデータ解析
XwinNMR3.5Bruker Biospincollection
XwinNMR3.5Bruker Biospin解析
X-PLOR NIH2.9.7Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.9.7Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Refinement against a conformational database potential
NMR constraintsNOE constraints total: 1063 / NOE intraresidue total count: 195 / NOE long range total count: 168 / NOE medium range total count: 352 / NOE sequential total count: 282 / Protein chi angle constraints total count: 70 / Protein other angle constraints total count: 40 / Protein phi angle constraints total count: 106 / Protein psi angle constraints total count: 104
代表構造選択基準: minimized average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 18 / Maximum lower distance constraint violation: 0.08 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 0.4 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.09 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å / Distance rms dev error: 0.0005 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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