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- PDB-2l6l: Solution structure of human J-protein co-chaperone, Dph4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l6l
タイトルSolution structure of human J-protein co-chaperone, Dph4
要素DnaJ homolog subfamily C member 24
キーワードCHAPERONE / Dph4 / Zn-CSL / J-domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of diphthamide-EEF2 / protein histidyl modification to diphthamide / positive regulation of ATP-dependent activity / ATPase activator activity / : / ferrous iron binding / actin cytoskeleton / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Microbial ribonuclease fold / DPH Zinc finger / DPH-type metal-binding domain / DPH-type metal-binding domain superfamily / CSL zinc finger / DPH-type metal-binding (MB) domain profile. / DnaJ domain / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. ...Microbial ribonuclease fold / DPH Zinc finger / DPH-type metal-binding domain / DPH-type metal-binding domain superfamily / CSL zinc finger / DPH-type metal-binding (MB) domain profile. / DnaJ domain / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DnaJ homolog subfamily C member 24
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailslowest target function, model 1
データ登録者Thakur, A. / Chitoor, B.S. / Atreya, H.S. / Silva, P.D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structure and mechanistic insights into novel iron-mediated moonlighting functions of human J-protein cochaperone, Dph4.
著者: Thakur, A. / Chitoor, B. / Goswami, A.V. / Pareek, G. / Atreya, H.S. / D'Silva, P.
履歴
登録2010年11月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_software
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DnaJ homolog subfamily C member 24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0522
ポリマ－17,9861
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest target function

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要素

#1: タンパク質 DnaJ homolog subfamily C member 24 / Dph4 / CSL-type zinc finger-containing protein 3 / DPH4 homolog


分子量: 17986.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6P3W2
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細MET1 IS A PART OF ORIGINAL PROTEIN SEQUENCE ACCORDING TO SEQUENCE GIVEN IN NCBI DATABASE(AL137804).

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Superposition is done for whole protein. Since the two domains are not oriented the overall RMSD of protein is high.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-15N HSQC
1312D 1H-13C HSQC
1413D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1613D 1H-13C NOESY
1713D 1H-15N NOESY
1813D H(CCO)NH-TOCSY
1913D CBCA(CO)NH
11013D (H)C(CO)NH-TOCSY
11113D HNCO
11213D HBHA(CBCACO)NH
1131GFT (3,2)D HA(CA)CO(N)H
1142GFT (4,3)D NOESY-(H)CCH

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM [U-13C; U-15N] Dph4 polypeptide; 1mM Zn; 80mM sodium chloride; 20mM TRIS; 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21mM Dph4 polypeptide; 1mM Zn; 80mM sodium chloride; 20mM TRIS; 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMDph4 polypeptide-1[U-13C; U-15N]1
1 mMZn-21
80 mMsodium chloride-31
20 mMTRIS-41
1 mMDph4 polypeptide-52
1 mMZn-62
80 mMsodium chloride-72
20 mMTRIS-82
試料状態pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE5002

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解析

NMR software
名称開発者分類
XEASYBartels et al.peak picking
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
XwinNMRBruker Biospincollection
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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