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万見
- PDB-2l5h: Solution Structure of the H189Q mutant of the Enzyme I dimer Usin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l5h
タイトルSolution Structure of the H189Q mutant of the Enzyme I dimer Using Residual Dipolar Couplings and Small Angle X-Ray Scattering
要素Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
キーワードTRANSFERASE / protein / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / kinase activity / phosphorylation / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / PEP-utilising enzyme, N-terminal / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal ...Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / PEP-utilising enzyme, N-terminal / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / 溶液散乱 / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Takayama, Y.D. / Schwieters, C.D. / Grishaev, A. / Guirlando, R. / Clore, G.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2011
タイトル: Combined Use of Residual Dipolar Couplings and Solution X-ray Scattering To Rapidly Probe Rigid-Body Conformational Transitions in a Non-phosphorylatable Active-Site Mutant of the 128 kDa Enzyme I Dimer.
著者: Takayama, Y. / Schwieters, C.D. / Grishaev, A. / Ghirlando, R. / Clore, G.M.
履歴
登録2010年11月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月25日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
B: Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,8192
ポリマ－126,8192
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)2 / 120target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / Phosphotransferase system / enzyme I


分子量: 63409.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ptsI, b2416, JW2409 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 StarTM (DE3)
参照: UniProt: P08839, phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase

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実験情報

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実験

実験
手法
溶液NMR
溶液散乱
NMR実験タイプ: TROSY-based 1H-15N correlation spectroscopy

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試料調製

詳細内容: 20 mM TRIS-1, 100 mM sodium chloride-2, 10 mM DTT-3, 4 mM MgCl2-4, 1 mM EDTA-5, 10 % D2O-6, 0.15 mM EI dimer-8, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
20 mMTRIS-11
100 mMsodium chloride-21
10 mMDTT-31
4 mMMgCl2-41
1 mMEDTA-51
10 %D2O-61
0.15 mMEI dimer-81
試料状態pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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データ収集

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 800 MHz
Soln scatterタイプ: x-ray
Buffer name: 20 mM Tris, 100 mM NaCl, 10 mM DTT, 4 mM MgCl2, 1 mM EDTA, 1 tablet protease inhibitor cocktail (SigmaFAST S8830)
Conc. range: 5 mg/ml
Data reduction software list: Mar_Detector, Igor, Primus, Gnom
Detector specific: ECT division, Argonne National Laboratory
検出器タイプ: Gold CCD / Mean guiner radius: 4.1 nm / Mean guiner radius esd: 0.1 nm / Num. of time frames: 20 / Protein length: 15.5 / Sample pH: 7.4 / Source beamline: 12-IDC / Source class: Y / Source type: APS / 温度: 298 K

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Xplor-NIH2.25Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
Xplor-NIH2.25Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 72 / Protein other angle constraints total count: 46 / Protein phi angle constraints total count: 32 / Protein psi angle constraints total count: 30
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 2
Soln scatter model手法: simulated annealing / コンフォーマー選択の基準: lowest energy
詳細: The initial structure of the H189Q mutant of the EI dimer was taken from the calculated structures of the wildtype EI dimer summarized in PDB entry 2KX9. Throughout the structure ...詳細: The initial structure of the H189Q mutant of the EI dimer was taken from the calculated structures of the wildtype EI dimer summarized in PDB entry 2KX9. Throughout the structure determination, the backbone atomic coordinates of the c-terminus of each EI subunit (residues 262-573) were held fixed in space, while the two subdomains of each n-terminus (residues 25-142 in the alpha subdomain, and residues 1-21 and 147-254 in the alpha-beta subdomain) were treated as rigid bodies. Coordinates in the linker regions (residues 22-24, 143-146, and 255-261) and interfactial sidechains were allowed varying degrees of freedom during the calculation through the use of the internal variable module (IVM) of Xplor-NIH. Model 1 corresponds to the regularized mean of the 100 structures for which data was reported in the primary publication, with the B-factor column representing the per-atom spread (in B-factor units). Model 2 is the lowest energy structure. The calculated structural statistics for the original 96 structures and for the two reported structures are: MODEL 1: SAXS CHI2 Q->0.44: 0.63 SAXS CHI2 FULL RANGE: 0.80 RDC R-FACTOR: 18.76 RDC DA: 11.16 RDC RH: 0.59 MODEL 2: SAXS CHI2 Q->0.44: 0.50 SAXS CHI2 FULL RANGE: 0.72 RDC R-FACTOR: 19.18 RDC DA: 11.15 RDC RH: 0.60 AVERAGE OVER THE FULL 99-MEMBER ENSEMBLE: SAXS CHI2 Q->0.44: 0.58 +/- 0.10 SAXS CHI2 FULL RANGE: 0.76 +/- 0.16 RDC R-FACTOR: 19.02 +/- 0.37 RDC DA: 11.13+/- 0.19 RDC RH: 0.59 +/- 0.02
Entry fitting list: free wildtype EI structures, PDB ID 2KX9
Num. of conformers calculated: 120 / Num. of conformers submitted: 2 / 代表コンフォーマー: 1
Software author list: C.D. Schwieters, J.J. Kuszewski, N. Tjandra,G.M. Clore
Software list: XPLOR-NIH

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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