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万見
- PDB-2l50: Solution structure of apo S100A16 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l50
タイトルSolution structure of apo S100A16
要素Protein S100-A16
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / apoS100A16 / EF-hand protein / S100 protein
機能・相同性
機能・相同性情報


response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / calcium ion binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / : / RNA binding / extracellular exosome / nucleus ...response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / calcium ion binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / : / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. ...S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Babini, E. / Bertini, I. / Borsi, V. / Calderone, V. / Hu, X. / Luchinat, C. / Parigi, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural characterization of human S100A16, a low-affinity calcium binder.
著者: Babini, E. / Bertini, I. / Borsi, V. / Calderone, V. / Hu, X. / Luchinat, C. / Parigi, G.
履歴
登録2010年10月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
置き換え2010年11月3日ID: 2L0U
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A16
B: Protein S100-A16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3722
ポリマ－23,3722
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 350target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-A16 / Aging-associated gene 13 protein / Protein S100-F / S100 calcium-binding protein A16


分子量: 11686.190 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A16, S100F, AAG13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96FQ6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1322D 1H-1H NOESY
1413D CBCA(CO)NH
1513D HNCO
1613D HNCA
1713D HN(CA)CB
1823D HBHA(CO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11023D 1H-15N NOESY
11113D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] APOS100A16, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.6 mM [U-100% 15N] APOS100A16, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMAPOS100A16-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.6 mMAPOS100A16-2[U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Amber10Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollmデータ解析
Amber10Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollm構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthur構造決定
TALOSCornilescu, Delaglio and Bax構造決定
TopSpin2Bruker Biospincollection
TopSpin2Bruker Biospin解析
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
XEASYBartels et al.peak picking
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
WHAT IFVriend構造決定
WHAT IFVriend精密化
精密化手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 350 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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