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- PDB-1tml: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF A THERMOPHILIC ENDOC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tml
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF A THERMOPHILIC ENDOCELLULASE
要素ENDO-1,4-BETA-D-GLUCANASE
キーワードBETA-AMYLASE / ENDOCELLULASE / CATALYTIC DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / cellulase activity / polysaccharide binding / cellulose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate-binding type-2, conserved site / CBM2a (carbohydrate-binding type-2) domain signature. / 1, 4-beta cellobiohydrolase / Glycosyl hydrolases family 6 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 6 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 6, conserved site / 1, 4-beta cellobiohydrolase / 1, 4-beta cellobiohydrolase superfamily / Glycosyl hydrolases family 6 / Cellulose binding domain ...Carbohydrate-binding type-2, conserved site / CBM2a (carbohydrate-binding type-2) domain signature. / 1, 4-beta cellobiohydrolase / Glycosyl hydrolases family 6 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 6 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 6, conserved site / 1, 4-beta cellobiohydrolase / 1, 4-beta cellobiohydrolase superfamily / Glycosyl hydrolases family 6 / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding type-2 domain / CBM2 (Carbohydrate-binding type-2) domain profile. / CBD_II / CBM2, carbohydrate-binding domain superfamily / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermobifida fusca (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Spezio, M. / Wilson, D.B. / Karplus, P.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Crystal structure of the catalytic domain of a thermophilic endocellulase.
著者: Spezio, M. / Wilson, D.B. / Karplus, P.A.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Catalytic Domain of a Thermophilic Endocellulase
著者: Spezio, M. / Wilson, D.B. / Karplus, P.A.
履歴
登録1993年6月8日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700SHEET THE SHEET PRESENTED AS *COR* ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN EIGHT STRANDED BETA-BARREL. ...SHEET THE SHEET PRESENTED AS *COR* ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN EIGHT STRANDED BETA-BARREL. THIS IS REPRESENTED BY A NINE-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. IN ADDITION, STRAND 1 IS BIFURCATED THUS THE BARREL IS REPRESENTED BY TWO SETS OF SHEET RECORDS *COR* AND *BOR* WHERE STRANDS 2, 3, 4, 5, 6, 7, AND 8 ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDO-1,4-BETA-D-GLUCANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5332
ポリマ－30,4371
非ポリマー961
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.350, 65.940, 43.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.69, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUES ASN 1 AND ASP 2 ARE NOT WELL ORDERED AND HAVE VERY WEAK ELECTRON DENSITY.
2: RESIDUE TRP 162, IN THE ACTIVE SITE CLEFT, IS WELL ORDERED AND HAS STRONG DENSITY EVEN THOUGH ITS MAIN CHAIN TORSION ANGLES ARE OUTSIDE THE FAVORABLE REGIONS OF A RAMACHANDRAN PLOT.

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要素

#1: タンパク質 ENDO-1,4-BETA-D-GLUCANASE


分子量: 30436.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermobifida fusca (バクテリア) / 参照: UniProt: P26222, cellulase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細D1 AND F1 OF THE HELIX ARE SMALL AND ARE NOT EXACTLY CONSERVED BETWEEN THIS STRUCTURE AND ...D1 AND F1 OF THE HELIX ARE SMALL AND ARE NOT EXACTLY CONSERVED BETWEEN THIS STRUCTURE AND CELLOBIOHYDROLASE II.
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: GUN2_THEFU SWISS-PROT RESIDUE PDB ATOM RECORDS NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE SER 162 TRP 162 ASP 163 HIS 163 GLN 166 ALA 166

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.62 %
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115-18 mg/mlprotein1drop
22 mMMES1drop
30.04 %(w/v)1dropNaN3
40.0056 Mdisodium citrate1reservoir
510 mM1reservoirCaCl2
612 %ammonium sulfate1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 21081 / % possible obs: 97 % / Num. measured all: 79576 / Rmerge(I) obs: 0.0459

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.184 / Rfactor obs: 0.184 / 最高解像度: 1.8 Å
詳細: RESIDUES ASN 1 AND ASP 2 ARE NOT WELL ORDERED AND HAVE VERY WEAK ELECTRON DENSITY. RESIDUE TRP 162, IN THE ACTIVE SITE CLEFT, IS WELL ORDERED AND HAS STRONG DENSITY EVEN THOUGH ITS MAIN CHAIN ...詳細: RESIDUES ASN 1 AND ASP 2 ARE NOT WELL ORDERED AND HAVE VERY WEAK ELECTRON DENSITY. RESIDUE TRP 162, IN THE ACTIVE SITE CLEFT, IS WELL ORDERED AND HAS STRONG DENSITY EVEN THOUGH ITS MAIN CHAIN TORSION ANGLES ARE OUTSIDE THE FAVORABLE REGIONS OF A RAMACHANDRAN PLOT.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2619 0 5 219 2843
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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