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- PDB-2l48: Solution structure of the PlyG cell wall binding domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l48
タイトルSolution structure of the PlyG cell wall binding domain
要素N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
キーワードCarbohydrate-Binding Protein / Bacillus anthracis gamma- phage endolysin / PlyG / cell wall binding domain / homodimer / ACT-type domain
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / establishment of competence for transformation / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / peptidoglycan turnover / sporulation resulting in formation of a cellular spore / viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall organization / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Alpha-Beta Plaits - #2030 / N-acetylmuramoyl-l-alanine amidase, C-terminal domain / PlyG Cell wall binding domain / : / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage Gamma (ファージ)
手法溶液NMR / AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT, AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT
データ登録者Volkman, B.F. / Dias, J.S. / Peterson, F.C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Tbd
著者: Dias, J.S. / Peterson, F.C. / Volkman, B.F.
履歴
登録2010年10月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
B: N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8952
ポリマ－18,8952
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase


分子量: 9447.730 Da / 分子数: 2 / 断片: cell wall binding domain, residues 151-233 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus phage Gamma (ファージ) / 遺伝子: GAMMALSU_0017, GAMMAUSAM_0017, PlyG / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21[pREP4] / 参照: UniProt: Q8LTE6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1313D 13C-separated NOESY (AROMATIC)

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試料調製

詳細内容: 1.25 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PlyG, 20 mM [U-99% 2H] Bis-Tris, 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.25 mMPlyG[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMBis-Tris[U-99% 2H]1
試料状態イオン強度: 13 / pH: 6 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Xplor-NIH2.9.3SCHWIETERS,C.D.,KUSZEWSKI,J.J.,TJANDRA,N.,CLORE,G.M.精密化
TopSpin2.1Brukercollection
NMRPipe2007Delagio,F. et al.解析
XEASY1.3Eccles, C., Guntert, P., Billeter, M., Wuthrich, K.データ解析
GARANT2.1C. Bartelsデータ解析
CYANA2.1Guntert, P.structural calculation
精密化手法: AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT, AUTOMATED METHODS WERE ...手法: AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT, AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT
ソフトェア番号: 1
詳細: HOMODIMER STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 3966 NOE CONSTRAINTS (704 INTRA, 726 SEQUENTIAL, 958 MEDIUM and 1442 INTRAMONOMER LONG RANGE AND 136 INTERMONOMER CONSTRAINTS) AND 220 PHI AND PSI ...詳細: HOMODIMER STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 3966 NOE CONSTRAINTS (704 INTRA, 726 SEQUENTIAL, 958 MEDIUM and 1442 INTRAMONOMER LONG RANGE AND 136 INTERMONOMER CONSTRAINTS) AND 220 PHI AND PSI DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS. CONSTRAINTS WERE ASSIGNED AND VALIDATED IN ONE MONOMER AND THEN DUPLICATD TO GENERATE A SYMMETRY RELATED CONSTRAINT IN THE SECOND MONOMER. CONSTRAINT TOTALS LISTED ABOVE INCLUDE CONTRAINTS FROM BOTH MONOMERS, HOMODIMER STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 3966 NOE CONSTRAINTS (704 INTRA, 726 SEQUENTIAL, 958 MEDIUM and 1422 INTRAMONOMER LONG RANGE AND 136 INTERMONOMER CONSTRAINTS) AND 220 PHI AND PSI DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS. CONSTRAINTS WERE ASSIGNED AND VALIDATED IN ONE MONOMER AND THEN DUPLICATD TO GENERATE A SYMMETRY RELATED CONSTRAINT IN THE SECOND MONOMER. CONSTRAINT TOTALS LISTED ABOVE INCLUDE CONTRAINTS FROM BOTH MONOMERS
NMR constraintsNOE constraints total: 3966 / NOE intraresidue total count: 704 / NOE long range total count: 1578 / NOE medium range total count: 958 / NOE sequential total count: 726
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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