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- PDB-2l42: The solution structure of Rap1 BRCT domain from Saccharomyces cer... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l42
タイトルThe solution structure of Rap1 BRCT domain from Saccharomyces cerevisiae
要素DNA-binding protein RAP1
キーワードPROTEIN BINDING / Rap1 / BRCT domain / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / G-quadruplex DNA formation / protection from non-homologous end joining at telomere / establishment of protein localization to telomere / establishment of protein localization to chromatin / telomere maintenance via telomere lengthening / shelterin complex / G-quadruplex DNA binding / double-stranded telomeric DNA binding / silent mating-type cassette heterochromatin formation ...positive regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / G-quadruplex DNA formation / protection from non-homologous end joining at telomere / establishment of protein localization to telomere / establishment of protein localization to chromatin / telomere maintenance via telomere lengthening / shelterin complex / G-quadruplex DNA binding / double-stranded telomeric DNA binding / silent mating-type cassette heterochromatin formation / regulation of glycolytic process / DNA binding, bending / nuclear chromosome / telomeric DNA binding / TFIID-class transcription factor complex binding / subtelomeric heterochromatin formation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / nucleosomal DNA binding / TBP-class protein binding / telomere maintenance / protein-DNA complex / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rap1, DNA-binding domain / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / Rap1, DNA-binding / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / TE2IP/Rap1 / BRCT domain / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain ...Rap1, DNA-binding domain / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / Rap1, DNA-binding / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / TE2IP/Rap1 / BRCT domain / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-binding protein RAP1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model 1
データ登録者Zhang, W. / Zhang, J. / Tu, X.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2011
タイトル: Solution structure of Rap1 BRCT domain from Saccharomyces cerevisiae reveals a novel fold
著者: Zhang, W. / Zhang, J. / Zhang, X. / Xu, C. / Tu, X.
履歴
登録2010年9月29日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-binding protein RAP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1861
ポリマ－12,1861
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 150structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 DNA-binding protein RAP1 / Repressor/activator site-binding protein / SBF-E / TUF


分子量: 12185.600 Da / 分子数: 1 / 断片: BRCT domain, UNP residues 116-212 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RAP1, GRF1, TUF1, YNL216W, N1310 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11938

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D C(CO)NH
1413D HNCO
1513D HN(CA)CB
1613D HBHA(CO)NH
1713D H(CCO)NH
1813D 1H-15N NOESY
1923D (H)CCH-COSY
11023D (H)CCH-TOCSY
11123D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
120 mM sodium phosphate-1, 100 mM sodium chloride-2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
220 mM sodium phosphate-3, 100 mM sodium chloride-4, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
20 mMsodium phosphate-11
100 mMsodium chloride-21
20 mMsodium phosphate-32
100 mMsodium chloride-42
試料状態イオン強度: 0.12 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readchemical shift calculation
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readデータ解析
SparkyGoddardcollection
SparkyGoddardchemical shift assignment
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 150 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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