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- PDB-2l2k: Solution NMR structure of the R/G STEM LOOP RNA-ADAR2 DSRBM2 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l2k
タイトルSolution NMR structure of the R/G STEM LOOP RNA-ADAR2 DSRBM2 Complex
要素
  • Adenosine deaminase
  • RNA (42-MER)
キーワードHydrolase/rna / AC MISMATCH / RNA EDITING / DSRBM / STEMLOOP / Hydrolase-rna complex
機能・相同性
機能・相同性情報


C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / hypoglossal nerve morphogenesis / muscle tissue morphogenesis / facial nerve morphogenesis / spinal cord ventral commissure morphogenesis / double-stranded RNA adenine deaminase / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity ...C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / hypoglossal nerve morphogenesis / muscle tissue morphogenesis / facial nerve morphogenesis / spinal cord ventral commissure morphogenesis / double-stranded RNA adenine deaminase / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / neuromuscular process controlling posture / adenosine deaminase activity / neuromuscular synaptic transmission / innervation / motor neuron apoptotic process / motor behavior / positive regulation of viral genome replication / RNA processing / negative regulation of cell migration / multicellular organism growth / mRNA processing / double-stranded RNA binding / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / synapse / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADAR2, first double-stranded RNA binding domain / ADAR2, second double-stranded RNA binding domain / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. ...ADAR2, first double-stranded RNA binding domain / ADAR2, second double-stranded RNA binding domain / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Double-stranded RNA-specific editase 1 / Double-stranded RNA-specific editase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Allain, F.H.-T. / Oberstrass, F.C. / Stefl, R.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2010
タイトル: The Solution Structure of the ADAR2 dsRBM-RNA Complex Reveals a Sequence-Specific Readout of the Minor Groove.
著者: Stefl, R. / Oberstrass, F.C. / Hood, J.L. / Jourdan, M. / Zimmermann, M. / Skrisovska, L. / Maris, C. / Peng, L. / Hofr, C. / Emeson, R.B. / Allain, F.H.
履歴
登録2010年8月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Adenosine deaminase
A: RNA (42-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1742
ポリマ－21,1742
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Adenosine deaminase / RNA-specific / B1 / isoform CRA_d


分子量: 7703.832 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 231-301 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: ADAR2, Adarb1, mCG_3378, RED1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+RIL
参照: UniProt: Q3UHM7, UniProt: Q91ZS8*PLUS, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素
#2: RNA鎖 RNA (42-MER)


分子量: 13470.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D-NOESY-WATER
1222D-NOESY-D2O
1333D 13C-SEPARATED NOESY
1433D 15N -SEPARATED NOESY
1512D 1H-1H TOCSY
1633D 1H-13C NOESY
1732D 1H-13C HSQC
1832D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 15N] complex-1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 15N] complex-2, 100% D2O100% D2O
31 mM [U-100% 15N] complex-3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] complex-4, 100% D2O100% D2O
51 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] complex-5, 100% D2O100% D2O
61 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] complex-6, 100% D2O100% D2O
71 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] complex-7, 100% D2O100% D2O
81 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] complex-8, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMcomplex-1[U-100% 15N]1
1 mMcomplex-2[U-100% 15N]2
1 mMcomplex-3[U-100% 15N]3
1 mMcomplex-4[U-100% 13C; U-100% 15N]4
1 mMcomplex-5[U-100% 13C; U-100% 15N]5
1 mMcomplex-6[U-100% 13C; U-100% 15N]6
1 mMcomplex-7[U-100% 13C; U-100% 15N]7
1 mMcomplex-8[U-100% 13C; U-100% 15N]8
試料状態イオン強度: 20 / pH: 7.6 / 圧: AMBIENT / 温度: 278 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: BRUKER DRX, AVNACE / 製造業者: Bruker / モデル: DRX, AVNACE / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AmberCASE, D.A. ET AL.精密化
TopSpin2Bruker Biospin構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
PROCHECKNMRLaskowski and MacArthur構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: CYANA-AMBER REFINEMENT
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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