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- PDB-2l28: Solution structure of lactobacillus casei dihydrofolate reductase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l28
タイトルSolution structure of lactobacillus casei dihydrofolate reductase apo-form, 25 conformers
要素Dihydrofolate reductaseジヒドロ葉酸レダクターゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / DHFR (ジヒドロ葉酸レダクターゼ) / antifolates / co-operative binding
機能・相同性
機能・相同性情報


response to methotrexate / dihydrofolate metabolic process / glycine biosynthetic process / ジヒドロ葉酸レダクターゼ / folic acid metabolic process / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to antibiotic / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / ジヒドロ葉酸レダクターゼ / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / ジヒドロ葉酸レダクターゼ / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ジヒドロ葉酸レダクターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus casei (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model 1
データ登録者Polshakov, V.I. / Birdsall, B. / Feeney, J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: NMR Structures of Apo L. casei Dihydrofolate Reductase and Its Complexes with Trimethoprim and NADPH: Contributions to Positive Cooperative Binding from Ligand-Induced Refolding, ...タイトル: NMR Structures of Apo L. casei Dihydrofolate Reductase and Its Complexes with Trimethoprim and NADPH: Contributions to Positive Cooperative Binding from Ligand-Induced Refolding, Conformational Changes, and Interligand Hydrophobic Interactions.
著者: Feeney, J. / Birdsall, B. / Kovalevskaya, N.V. / Smurnyy, Y.D. / Navarro Peran, E.M. / Polshakov, V.I.
履歴
登録2010年8月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3321
ポリマ－18,3321
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase / ジヒドロ葉酸レダクターゼ


分子量: 18331.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus casei (バクテリア)
遺伝子: folA, dhfR / プラスミド: PMT702 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NF1
参照: UniProt: P00381, ジヒドロ葉酸レダクターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D DQF-COSY
1212D 1H-1H NOESY
1332D 1H-15N HSQC
1422D 1H-13C HSQC
1523D HNCO
1623D HNCA
1723D HN(CO)CA
1823D HN(CA)CB
1923D (H)CCH-TOCSY
11033D HNHA
11133D HNHB
11233D 1H-15N NOESY
11323D 1H-13C NOESY
11432D 15N-rejected NOESY
11542D IPAP
11612D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12 mM entity-1, 100 mM potassium chloride-2, 50 mM potassium phosphate-3, 0.1 % sodium azide-4, 100% D2O100% D2O
21 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] entity-5, 100 mM potassium chloride-6, 50 mM potassium phosphate-7, 0.1 % sodium azide-8, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM [U-99% 15N] entity-9, 100 mM potassium chloride-10, 50 mM potassium phosphate-11, 0.1 % sodium azide-12, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
41 mM [U-99% 15N] entity-13, 100 mM potassium chloride-14, 50 mM potassium phosphate-15, 0.1 % sodium azide-16, 5 % DMPC/DHPC-17, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2 mMentity-11
100 mMpotassium chloride-21
50 mMpotassium phosphate-31
0.1 %sodium azide-41
1 mMentity-5[U-99% 13C; U-99% 15N]2
100 mMpotassium chloride-62
50 mMpotassium phosphate-72
0.1 %sodium azide-82
1 mMentity-9[U-99% 15N]3
100 mMpotassium chloride-103
50 mMpotassium phosphate-113
0.1 %sodium azide-123
1 mMentity-13[U-99% 15N]4
100 mMpotassium chloride-144
50 mMpotassium phosphate-154
0.1 %sodium azide-164
5 %DMPC/DHPC-174
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 288 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003
Varian UnityPlusVarianUNITYPLUS5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1Variancollection
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardpeak picking
SparkyGoddardchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
AnglesearchPolshakov VI & Feeney J.geometry optimization
NMRestPolshakov VIデータ解析
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
Insight II2000Accelrys Software Inc.データ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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