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- PDB-2kzy: Solution NMR structure of the ZNF216 A20 zinc finger -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kzy
タイトルSolution NMR structure of the ZNF216 A20 zinc finger
要素Zfand5 protein (Zinc finger protein 216 (Predicted), isoform CRA_a)
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / A20 domain / ZNF216 / Atrogene / zinc finger
機能・相同性
機能・相同性情報


respiratory system process / smooth muscle tissue development / fibroblast migration / vasculature development / skeletal system morphogenesis / face development / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / in utero embryonic development / DNA binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4770 / Zinc finger, AN1-type / AN1-like Zinc finger / AN1-like Zinc finger / Zinc finger AN1-type profile. / AN1-like Zinc finger / Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. ...: / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4770 / Zinc finger, AN1-type / AN1-like Zinc finger / AN1-like Zinc finger / Zinc finger AN1-type profile. / AN1-like Zinc finger / Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
AN1-type zinc finger protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Garner, T.P. / Long, J.E. / Searle, M.S. / Layfield, R.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Co-localisation of ubiquitin receptors ZNF216 and p62 in a ubiquitin-mediated ternary complex
著者: Garner, T.P. / Strachan, J. / Long, J.E. / Layfield, R. / Searle, M.S.
履歴
登録2010年6月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zfand5 protein (Zinc finger protein 216 (Predicted), isoform CRA_a)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6042
ポリマ-6,5381
非ポリマー651
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Zfand5 protein (Zinc finger protein 216 (Predicted), isoform CRA_a) / ZNF216-A20


分子量: 6538.265 Da / 分子数: 1 / 断片: A20 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Zfand5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): c41 (DE3) / 参照: UniProt: B5DF11
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: NMR structure of ZNF216 residues 1 to 60 containing an A20 type zinc finger from residues 14 to 45, the termini are disordered.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H NOESY
1212D 1H-1H TOCSY
1322D 1H-15N HSQC
1423D 1H-15N NOESY
1523D 1H-15N TOCSY
1633D CBCA(CO)NH
1733D HN(CA)CB
1833D HNCO
1933D HN(CA)CO
11033D 1H-13C NOESY
11133D (H)CCH-TOCSY
11242D 1H-15N HSQC IPAP

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM ZNF216-A20-1, 50 uM Zinc-2, 0.1 mM DSS-3, 5 mM TRIS-4, 50 mM sodium chloride-5, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.2 mM [U-100% 15N] ZNF216-A20-6, 50 uM Zinc-7, 0.1 mM DSS-8, 5 mM TRIS-9, 50 mM sodium chloride-10, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] ZNF216-A20-11, 50 uM Zinc-12, 0.1 mM DSS-13, 5 mM TRIS-14, 50 mM sodium chloride-15, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41.2 mM [U-100% 15N] ZNF216-A20-16, 50 uM Zinc-17, 0.1 mM DSS-18, 5 mM TRIS-19, 50 mM sodium chloride-20, 7 % Polyacrylamide gel-21, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMZNF216-A20-11
50 uMZinc-21
0.1 mMDSS-31
5 mMTRIS-41
50 mMsodium chloride-51
1.2 mMZNF216-A20-6[U-100% 15N]2
50 uMZinc-72
0.1 mMDSS-82
5 mMTRIS-92
50 mMsodium chloride-102
0.8 mMZNF216-A20-11[U-100% 13C; U-100% 15N]3
50 uMZinc-123
0.1 mMDSS-133
5 mMTRIS-143
50 mMsodium chloride-153
1.2 mMZNF216-A20-16[U-100% 15N]4
50 uMZinc-174
0.1 mMDSS-184
5 mMTRIS-194
50 mMsodium chloride-204
7 %Polyacrylamide gel-214
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
CcpNMR1.1.15CCPNchemical shift assignment
CcpNMR1.1.15CCPNchemical shift calculation
CcpNMR1.1.15CCPNpeak picking
CcpNMR1.1.15CCPNデータ解析
X-PLOR NIH2.14Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.14Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: using NOE, dihedral and RDC restraints using XPLOR-NIH, incorperating soft restraints (NOE, dihedral and RDC) using XPLOR-NIH
NMR constraintsNOE constraints total: 724 / NOE intraresidue total count: 299 / NOE long range total count: 132 / NOE medium range total count: 110 / NOE sequential total count: 183 / Protein chi angle constraints total count: 12 / Protein other angle constraints total count: 61 / Protein phi angle constraints total count: 57 / Protein psi angle constraints total count: 48
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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