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- PDB-2ky9: Solution NMR Structure of ydhK C-terminal Domain from B.subtilis,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ky9
タイトルSolution NMR Structure of ydhK C-terminal Domain from B.subtilis, Northeast Structural Genomics Consortium Target Target SR518
要素Uncharacterized protein ydhK
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / tandem tudor / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM (NESG) / PSI-2 / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


SH3 type barrels. - #1130 / Thrombin, subunit H - #520 / Domain of unknown function DUF1541 / Protein of unknown function (DUF1541) / SH3 type barrels. / Thrombin, subunit H / Roll / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein YdhK
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Eletsky, A. / Sukumaran, D.K. / Lee, H. / Lee, D. / Ciccosanti, C. / Janjua, H. / Liu, J. / Rost, B. / Acton, T.B. / Xiao, R. ...Eletsky, A. / Sukumaran, D.K. / Lee, H. / Lee, D. / Ciccosanti, C. / Janjua, H. / Liu, J. / Rost, B. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Everett, J.K. / Prestegard, J.H. / Montelione, G.T. / Szyperski, T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: The copBL operon protects Staphylococcus aureus from copper toxicity: CopL is an extracellular membrane-associated copper-binding protein.
著者: Rosario-Cruz, Z. / Eletsky, A. / Daigham, N.S. / Al-Tameemi, H. / Swapna, G.V.T. / Kahn, P.C. / Szyperski, T. / Montelione, G.T. / Boyd, J.M.
履歴
登録2010年5月21日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
改定 1.42024年5月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein ydhK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6111
ポリマ－14,6111
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein ydhK


分子量: 14611.321 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 83-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: BSU05790, ydhK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pMgK / 参照: UniProt: O05503

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1313D HNCO
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1613D HN(CA)CO
1713D simutaneous 13C-aromatic,13C-aliphatic,15N edited 1H-1H NOESY
1813D HBHA(CO)NH
1912D 1H-13C CT-HSQC aliphatic
11012D 1H-13C CT-HSQC aromatic
11113D (H)CCH-COSY aliphatic
11213D (H)CCH-TOCSY aliphatic
11313D (H)CCH-COSY aromatic
11422D 1H-13C CT-HSQC methyl
11522D 1H-15N LR-HSQC for Histidine
11622D 1H-15N J-MODULATED HSQC
11732D 1H-15N J-MODULATED HSQC
21842D 1H-15N J-MODULATED HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SR518, 100 mM sodium chloride, 5 mM DTT, 10 mM TRIS, 0.02 % sodium azide, 20 uM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.7 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] SR518, 100 mM sodium chloride, 5 mM DTT, 10 mM TRIS, 0.02 % sodium azide, 20 uM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.5 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] SR518, 100 mM sodium chloride, 5 mM DTT, 10 mM TRIS, 0.02 % sodium azide, 20 uM DSS, 3.5 % PEG, 88% H2O/12% D2O88% H2O/12% D2O
40.5 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] SR518, 180 mM sodium chloride, 3.5 mM DTT, 7 mM TRIS, 0.014 % sodium azide, 14 uM DSS, 10.5 g/L Pf1 phage, 88% H2O/12% D2O88% H2O/12% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMSR518-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
100 mMsodium chloride-21
5 mMDTT-31
10 mMTRIS-41
0.02 %sodium azide-51
20 uMDSS-61
0.7 mMSR518-7[U-5% 13C; U-100% 15N]2
100 mMsodium chloride-82
5 mMDTT-92
10 mMTRIS-102
0.02 %sodium azide-112
20 uMDSS-122
0.5 mMSR518-13[U-5% 13C; U-100% 15N]3
100 mMsodium chloride-143
5 mMDTT-153
10 mMTRIS-163
0.02 %sodium azide-173
20 uMDSS-183
3.5 %PEG-193
0.5 mMSR518-20[U-5% 13C; U-100% 15N]4
180 mMsodium chloride-214
3.5 mMDTT-224
7 mMTRIS-234
0.014 %sodium azide-244
14 uMDSS-254
10.5 g/LPf1 phage-264
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1100 7.5 ambient 298 K
2180 7.5 ambient 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA7503
Bruker AvanceBrukerAVANCE7004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelioneデータ解析
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelionestructure calculation
AutoAssign2.3.0Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelioneデータ解析
AutoAssign2.3.0Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
XEASYBartels et al.データ解析
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
VnmrJVariancollection
CARA1.8.4Keller and Wuthrichデータ解析
CARA1.8.4Keller and Wuthrichpeak picking
CARA1.8.4Keller and Wuthrichchemical shift assignment
PROSA6.4Guntert解析
MOLMOL2K.2Koradi, Billeter and Wuthrichvisualization
TALOS+1.2009.0721.18Shen, Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
PSVS1.3Bhattacharya and Montelione構造検証
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Structure determination was performed by running CYANA and AUTOSTRUCTURE in parallel using NOE-based constraints and PHI and PSI dihedral angle constraints from TALOS+. Consensus peak ...詳細: Structure determination was performed by running CYANA and AUTOSTRUCTURE in parallel using NOE-based constraints and PHI and PSI dihedral angle constraints from TALOS+. Consensus peak assignments were selected and used in iterative refinement with CYANA, with RDC constraints added at later stages. The 20 conformers out of 100 with the lowest target function were further refined by simulated annealing in explicit water bath using the program CNS with PARAM19 force field and upper limit constraints relaxed by 5%
NMR constraintsNOE constraints total: 1797 / NOE intraresidue total count: 302 / NOE long range total count: 853 / NOE medium range total count: 258 / NOE sequential total count: 384 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 106 / Protein psi angle constraints total count: 106
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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