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- PDB-1hyb: CRYSTAL STRUCTURE OF AN ACTIVE SITE MUTANT OF METHANOBACTERIUM TH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hyb
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF AN ACTIVE SITE MUTANT OF METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYLTRANSFERASE
要素NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / dinucleotide binding fold / active site mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase / nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity / NAD+ biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase, archaeal type / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE / Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermobacter thermautotrophicus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / isomorphous to native / 解像度: 2 Å
データ登録者Saridakis, V. / Christendat, D. / Kimber, M.S. / Edwards, A.M. / Pai, E.F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Insights into ligand binding and catalysis of a central step in NAD+ synthesis: structures of Methanobacterium thermoautotrophicum NMN adenylyltransferase complexes.
著者: Saridakis, V. / Christendat, D. / Kimber, M.S. / Dharamsi, A. / Edwards, A.M. / Pai, E.F.
履歴
登録2001年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9613
ポリマ－20,5301
非ポリマー4312
水1,26170
1
A: NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,76618
ポリマ－123,1786
非ポリマー2,58812
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
Buried area16900 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area35580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)89.778, 89.778, 108.946
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
詳細The biological assembly is a hexamer constructed from chain A and five symmetry partners generated by crystallographic symmetry.

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要素

#1: タンパク質 NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYLTRANSFERASE


分子量: 20529.725 Da / 分子数: 1 / 変異: H19A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanothermobacter thermautotrophicus (古細菌)
プラスミド: PET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: O26253, nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NMN / BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE / NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE / β-NMN


分子量: 335.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16N2O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.6 M LiSO4, 100 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
21.6 M1reservoirLiSO4
3100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 253617 / Num. obs: 17892 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 16525 / Observed criterion σ(I): 486 / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 23.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 34
反射 シェル解像度: 2→30 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.337 / Mean I/σ(I) obs: 7 / Num. unique all: 1710 / % possible all: 98.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: isomorphous to native
開始モデル: pdb 1ej2

1ej2


解像度: 2→14.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 929092.67 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: CNS 0.9 / 詳細: simulated annealing
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 1699 9.8 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.237 17249 95.5 %-
all-253617 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.48 Å2 / ksol: 0.409 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.16 Å23.59 Å20 Å2
2--1.16 Å20 Å2
3----2.33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→14.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1274 0 27 70 1371
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.131.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.752.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 263 9.7 %
Rwork0.287 2460 -
obs--93.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4NMN.PARAMNMN.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CIS_PEPTIDE.PARAMCIS_PEPTIDE.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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