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- PDB-2kxp: Solution NMR structure of V-1 bound to capping protein (CP) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kxp
タイトルSolution NMR structure of V-1 bound to capping protein (CP)
要素
  • F-actin-capping protein subunit alpha-1
  • F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
  • Myotrophin
キーワードPROTEIN BINDING / protein-protein interaction / capping protein / V-1
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of macromolecule biosynthetic process / regulation of barbed-end actin filament capping / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / COPI-mediated anterograde transport / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / cerebellar granule cell differentiation ...positive regulation of macromolecule biosynthetic process / regulation of barbed-end actin filament capping / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / COPI-mediated anterograde transport / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / cerebellar granule cell differentiation / F-actin capping protein complex / WASH complex / negative regulation of filopodium assembly / catecholamine metabolic process / cell junction assembly / skeletal muscle tissue regeneration / actin polymerization or depolymerization / barbed-end actin filament capping / regulation of cell morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / lamellipodium assembly / regulation of cell size / cortical cytoskeleton / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / brush border / cytoskeleton organization / striated muscle cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cell morphogenesis / Schaffer collateral - CA1 synapse / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / actin filament binding / lamellipodium / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth / sequence-specific DNA binding / postsynaptic density / axon / perinuclear region of cytoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Capz alpha-1 subunit / F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site ...Capz alpha-1 subunit / F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Ribosomal protein S3 C-terminal domain / : / Ankyrin repeat-containing domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix non-globular / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Special / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Alpha Horseshoe / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2 / Myotrophin
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Zwolak, A. / Fujiwara, I. / Hammer III, J.A. / Tjandra, N.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of V-1 bound to capping protein (CP)
著者: Zwolak, A. / Fujiwara, I. / Hammer III, J.A. / Tjandra, N.
履歴
登録2010年5月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-actin-capping protein subunit alpha-1
B: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
C: Myotrophin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,1403
ポリマ－75,1403
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 F-actin-capping protein subunit alpha-1 / CapZ 36/32 / Beta-actinin subunit I


分子量: 31719.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CAPZA1 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P13127
#2: タンパク質 F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2 / CapZ B1 and B2 / CapZ 36/32 / Beta-actinin subunit II


分子量: 30541.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CAPZB / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P14315
#3: タンパク質 Myotrophin / Protein V-1 / Granule cell differentiation protein


分子量: 12878.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mtpn, Gcdp / プラスミド: pET3a-51 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62774

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1332D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein alpha1 subunit, 0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein beta1 subunit, 0.35 mM [U-99% 2H] V-1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.35 mM [U-99% 2H] capping protein alpha1 subunit, 0.35 mM [U-99% 2H] capping protein beta1 subunit, 0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] V-1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein alpha1 subunit, 0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein beta1 subunit, 0.35 mM [U-99% 2H] M7C V-1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.35 mMcapping protein alpha1 subunit[U-100% 15N; U-99% 2H]1
0.35 mMcapping protein beta1 subunit[U-100% 15N; U-99% 2H]1
0.35 mMV-1[U-99% 2H]1
0.35 mMcapping protein alpha1 subunit[U-99% 2H]2
0.35 mMcapping protein beta1 subunit[U-99% 2H]2
0.35 mMV-1[U-100% 15N; U-99% 2H]2
0.35 mMcapping protein alpha1 subunit[U-100% 15N; U-99% 2H]3
0.35 mMcapping protein beta1 subunit[U-100% 15N; U-99% 2H]3
0.35 mMM7C V-1[U-99% 2H]3
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 305 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX8001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
PIPPGarrettchemical shift assignment
X-PLOR NIH2.23Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: RIGID BODY REFINEMENT
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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