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万見
- PDB-2kwb: Minimal Constraint Solution NMR Structure of Translationally-cont... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kwb
タイトルMinimal Constraint Solution NMR Structure of Translationally-controlled tumor protein (TCTP) from C.elegans, Northeast Structural Genomics Consortium Target WR73
要素Translationally-controlled tumor protein homolog
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Structural Genomics / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM (NESG) / PSI-2 / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium ion binding / endoplasmic reticulum / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translationally controlled tumor protein (TCTP) domain signature 1. / Translationally controlled tumour protein, conserved site / Translationally controlled tumor protein (TCTP) domain signature 2. / Metal Binding Protein, Guanine Nucleotide Exchange Factor; Chain A / Translationally controlled tumour protein / Translationally controlled tumour protein (TCTP) domain / Translationally controlled tumour protein / Translationally controlled tumor protein (TCTP) domain profile. / Mss4/translationally controlled tumour-associated TCTP / Mss4-like superfamily ...Translationally controlled tumor protein (TCTP) domain signature 1. / Translationally controlled tumour protein, conserved site / Translationally controlled tumor protein (TCTP) domain signature 2. / Metal Binding Protein, Guanine Nucleotide Exchange Factor; Chain A / Translationally controlled tumour protein / Translationally controlled tumour protein (TCTP) domain / Translationally controlled tumour protein / Translationally controlled tumor protein (TCTP) domain profile. / Mss4/translationally controlled tumour-associated TCTP / Mss4-like superfamily / Metal Binding Protein, Guanine Nucleotide Exchange Factor; Chain A / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Translationally-controlled tumor protein homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Aramini, J.M. / Rossi, P. / Cort, J.R. / Cooper, B. / Maglaqui, M. / Janjua, H. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Minimal Constraint Solution NMR Structure of Translationally-controlled tumor protein (TCTP) from C.elegans, Northeast Structural Genomics Consortium Target WR73
著者: Aramini, J.M. / Rossi, P. / Cort, J.R. / Cooper, B. / Maglaqui, M. / Janjua, H. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Everett, J.K. / Montelione, G.T.
履歴
登録2010年4月2日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Translationally-controlled tumor protein homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6431
ポリマ－21,6431
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Translationally-controlled tumor protein homolog / TCTP


分子量: 21642.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: F25H2.11, tct-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pMgK / 参照: UniProt: Q93573

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: Minimal Constraint NMR Structure
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-15N TROSY-HSQC
1312D 1H-13C HSQC aliphatic
1413D HNCO
1513D HN(CA)CO
1613D TROSY-HN(CA)CB
1713D TROSY-HN(CO)CACB
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY aliphatic
11013D 15N-15N-1H NOESY
11113D 13C-13C-1H NOESY
11213D 15N-13C-1H NOESY
11313D 13C-15N-1H NOESY
11413D C(CO)NH TOCSY
11522D 1H-13C HSQC high resolution
NMR実験の詳細Text: THE PROTEIN IS MONOMERIC AT 298 K BY 15N T1/T2 RELAXATION AND STATIC LIGHT SCATTERING. THE STRUCTURE IS A MINIMAL CONSTRAINT STRUCTURE DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. ALL ...Text: THE PROTEIN IS MONOMERIC AT 298 K BY 15N T1/T2 RELAXATION AND STATIC LIGHT SCATTERING. THE STRUCTURE IS A MINIMAL CONSTRAINT STRUCTURE DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. ALL NOESY DATA WERE ACQUIRED AT 800 MHZ USING A 5-MM CRYOPROBE. BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING PINE, AND THE SIDE CHAIN METHYL ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS WERE DETERMINED USING CYANA 3.0. BACKBONE (PHI/PSI) DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS WERE OBTAINED FROM TALOSplus. FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS (FOR RESIDUE NUMBERS 1 TO 183, PSVS 1.4), WHERE ORDERED RESIDUES [S(PHI) + S(PSI) > 1.8] COMPRISE: 2-12,14-16,18-38,66-106,111-146,152-181: (A) RMSD (ORDERED RESIDUES): BB, 1.0, HEAVY ATOM, 1.5. (B) RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ORDERED RESIDUES: MOST FAVORED, 89.0%, ADDITIONALLY ALLOWED, 10.9%, GENEROUSLY ALLOWED, 0.1%, DISALLOWED, 0.0%. (C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z-): PHI-PSI, -0.34/-1.02, ALL, -0.31/-1.83. (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z-): 20.78/-2.04 (E) NUMBER OF CLOSE CONTACTS PER 20 MODELS: 55. THE C-TERMINAL HIS TAG RESIDUES OF THE PROTEIN (HHHHHH) WERE NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATIONS AND HAVE BEEN OMITTED FROM THIS DEPOSITION. COORDINATES FOR THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT WELL DETERMINED [S(PHI) + S(PSI) < 1.8]: 1,13,17,39-65,107-110,147-151,182-183.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.82 mM [U-13C; U-15N; U-2H; ILVFY-1H] WR73, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 50 uM DSS, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.85 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] WR73, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 50 uM DSS, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.82 mMWR73-1[U-13C; U-15N; U-2H; ILVFY-1H]1
20 mMMES-21
100 mMsodium chloride-31
5 mMcalcium chloride-41
10 mMDTT-51
50 uMDSS-61
0.02 %sodium azide-71
0.85 mMWR73-8[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMMES-92
100 mMsodium chloride-102
5 mMcalcium chloride-112
10 mMDTT-122
50 uMDSS-132
0.02 %sodium azide-142
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
PINE1Bahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3Goddardデータ解析
Sparky3Goddardpeak picking
Sparky3Goddardchemical shift assignment
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
VnmrJVariancollection
PSVS1.4Bhattacharya and Montelionestructure validation
TALOSplusCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle constraints
PdbStat5.1Tejero and Montelionepdb coordinate analysis
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE FINAL MINIMAL CONSTRAINT STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 976 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING DISTANCE CONSTRAINTS, 272 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 126 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (7.6 ...詳細: THE FINAL MINIMAL CONSTRAINT STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 976 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING DISTANCE CONSTRAINTS, 272 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 126 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (7.6 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 2.3 LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE, COMPUTED FOR RESIDUES 1 TO 183 BY PSVS 1.4). STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING CYANA 3.0. THE 20 STRUCTURES OUT OF 100 WITH THE LOWEST TARGET FUNCTION WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS) WITH PARAM19.
NMR constraintsNOE constraints total: 976 / NOE intraresidue total count: 89 / NOE long range total count: 351 / NOE medium range total count: 248 / NOE sequential total count: 288
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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