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万見
- PDB-2kv2: Solution Structure of the human BLM HRDC domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kv2
タイトルSolution Structure of the human BLM HRDC domain
要素Bloom syndrome protein
キーワードGENE REGULATION / Bloom syndrome / HRDC domain / Disease mutation / DNA replication / DNA-binding / Nucleotide-binding / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


RecQ family helicase-topoisomerase III complex / telomeric G-quadruplex DNA binding / resolution of DNA recombination intermediates / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / DNA/DNA annealing activity / telomere maintenance via semi-conservative replication / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / cellular response to camptothecin ...RecQ family helicase-topoisomerase III complex / telomeric G-quadruplex DNA binding / resolution of DNA recombination intermediates / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / DNA/DNA annealing activity / telomere maintenance via semi-conservative replication / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / cellular response to camptothecin / DNA geometric change / Y-form DNA binding / negative regulation of cell division / cellular response to hydroxyurea / G-quadruplex DNA binding / lateral element / negative regulation of DNA recombination / bubble DNA binding / DNA double-strand break processing / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / 3'-5' DNA helicase activity / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / DNA 3'-5' helicase / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / nuclear chromosome / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / protein complex oligomerization / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ATP-dependent activity, acting on DNA / response to X-ray / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / DNA helicase activity / four-way junction DNA binding / telomere maintenance / replication fork / cellular response to ionizing radiation / isomerase activity / helicase activity / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / protein homooligomerization / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / nuclear matrix / p53 binding / single-stranded DNA binding / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / DNA replication / DNA repair / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RecQ-like DNA helicase BLM, N-terminal domain / RecQ-like DNA helicase BLM, BDHCT-box associated domain / N-terminal region of Bloom syndrome protein / BDHCT-box associated domain on Bloom syndrome protein / BDHCT / BDHCT (NUC031) domain / HRDC domain / RQC domain / RQC / RQC domain ...RecQ-like DNA helicase BLM, N-terminal domain / RecQ-like DNA helicase BLM, BDHCT-box associated domain / N-terminal region of Bloom syndrome protein / BDHCT-box associated domain on Bloom syndrome protein / BDHCT / BDHCT (NUC031) domain / HRDC domain / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / HRDC domain superfamily / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / DNA polymerase; domain 1 / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RecQ-like DNA helicase BLM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Kim, Y.M. / Choi, B.-S.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2010
タイトル: Structure and function of the regulatory HRDC domain from human Bloom syndrome protein
著者: Kim, Y.M. / Choi, B.-S.
履歴
登録2010年3月4日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bloom syndrome protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5951
ポリマ－9,5951
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Bloom syndrome protein / BLM / RecQ protein-like 3 / DNA helicase / RecQ-like type 2 / RecQ2


分子量: 9594.915 Da / 分子数: 1 / 断片: HRDC domain, UNP residues 1210-1294 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BLM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54132

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY
1323D 1H-13C NOESY
1423D (H)CCH-TOCSY
1513D HN(CA)CB
1613D CBCA(CO)NH
1713D HNCO
1813D C(CO)NH
1913D H(CCCO)NH

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM [U-99% 13C; U-99% 15N] BLM HRDC domain; 1mM DTT; 20mM HEPES; 100mM sodium chloride; 0.02% sodium azide; 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21mM [U-99% 13C; U-99% 15N] BLM HRDC domain; 1mM DTT; 20mM HEPES; 100mM sodium chloride; 0.02% sodium azide; 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMBLM HRDC domain-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
90 %H2O-21
10 %D2O-31
1 mMDTT-41
20 mMHEPES-51
100 mMsodium chloride-61
0.02 %sodium azide-71
1 mMBLM HRDC domain-8[U-99% 13C; U-99% 15N]2
100 %D2O-92
1 mMDTT-102
20 mMHEPES-112
100 mMsodium chloride-122
0.02 %sodium azide-132
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software名称: CYANA / バージョン: 2.1 / 開発者: Guntert, Mumenthaler and Wuthrich / 分類: 精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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