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- PDB-2kup: Solution structure of the complex of the PTB domain of SNT-2 and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kup
タイトルSolution structure of the complex of the PTB domain of SNT-2 and 19-residue peptide (aa 1571-1589) of HALK
要素
  • 19-residue peptide from ALK tyrosine kinase receptor
  • Fibroblast growth factor receptor substrate 3
キーワードSIGNALING PROTEIN/ONCOPROTEIN / Complex / SNT-2 / PTB DOMAIN / hALK / structural genomics / signaling protein / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / SIGNALING PROTEIN-ONCOPROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ASP-3026-resistant ALK mutants / NVP-TAE684-resistant ALK mutants / alectinib-resistant ALK mutants / brigatinib-resistant ALK mutants / ceritinib-resistant ALK mutants / crizotinib-resistant ALK mutants / lorlatinib-resistant ALK mutants / MDK and PTN in ALK signaling / receptor signaling protein tyrosine kinase activator activity / regulation of dopamine receptor signaling pathway ...ASP-3026-resistant ALK mutants / NVP-TAE684-resistant ALK mutants / alectinib-resistant ALK mutants / brigatinib-resistant ALK mutants / ceritinib-resistant ALK mutants / crizotinib-resistant ALK mutants / lorlatinib-resistant ALK mutants / MDK and PTN in ALK signaling / receptor signaling protein tyrosine kinase activator activity / regulation of dopamine receptor signaling pathway / response to environmental enrichment / fibroblast growth factor receptor binding / ALK mutants bind TKIs / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / swimming behavior / RND1 GTPase cycle / regulation of neuron differentiation / RND2 GTPase cycle / positive regulation of dendrite development / Signaling by ALK / phosphorylation / response to stress / adult behavior / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / neuron development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / negative regulation of lipid catabolic process / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / FRS-mediated FGFR3 signaling / energy homeostasis / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / hippocampus development / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / heparin binding / regulation of cell population proliferation / RAF/MAP kinase cascade / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / regulation of apoptotic process / receptor complex / signal transduction / protein-containing complex / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FRS2, PTB domain / : / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / : / ALK/LTK, Glycine-rich domain / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / MAM domain, meprin/A5/mu ...FRS2, PTB domain / : / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / : / ALK/LTK, Glycine-rich domain / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor receptor substrate 3 / ALK tyrosine kinase receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Li, H. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: J.Struct.Funct.Genom. / 年: 2010
タイトル: Structural basis for the recognition of nucleophosmin-anaplastic lymphoma kinase oncoprotein by the phosphotyrosine binding domain of Suc1-associated neurotrophic factor-induced ...タイトル: Structural basis for the recognition of nucleophosmin-anaplastic lymphoma kinase oncoprotein by the phosphotyrosine binding domain of Suc1-associated neurotrophic factor-induced tyrosine-phosphorylated target-2
著者: Koshiba, S. / Li, H. / Motoda, Y. / Tomizawa, T. / Kasai, T. / Tochio, N. / Yabuki, T. / Harada, T. / Watanabe, S. / Tanaka, A. / Shirouzu, M. / Kigawa, T. / Yamamoto, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2010年2月24日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor substrate 3
B: 19-residue peptide from ALK tyrosine kinase receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6762
ポリマ－18,6762
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor substrate 3 / FGFR substrate 3 / Suc1-associated neurotrophic factor target 2 / SNT-2 / FGFR-signaling adaptor SNT2


分子量: 16332.278 Da / 分子数: 1 / 断片: PTB domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: cell-free synthesis (未定義) / 参照: UniProt: O43559
#2: タンパク質・ペプチド 19-residue peptide from ALK tyrosine kinase receptor / HALK / Anaplastic lymphoma kinase


分子量: 2343.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized / 参照: UniProt: Q9UM73

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY
1313D 13C,15N-F1 FILTERED 13C-EDITED NOESY
1413D 13C,15N-F1 FILTERED 15N-EDITED NOESY
1512D F2-13C FILTERED NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.37mM [U-13C; U-15N] (SNT-2 PTB domain)-1, 0.37mM (hALK peptide)-2, 20mM [U-2H] TRIS-3, 100mM sodium chloride-4, 1mM [U-2H] DTT-5, 0.02% sodium azide-6, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.37 mMSNT-2 PTB domain-1[U-13C; U-15N]1
0.37 mMhALK peptide-21
20 mMTRIS-3[U-2H]1
100 mMsodium chloride-41
1 mMDTT-5[U-2H]1
0.02 %sodium azide-61
試料状態イオン強度: 120 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollm構造決定
XwinNMR3.5Bruker Biospincollection
NMRPipe20031121Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRView5.0.4Johnson, One Moon Scientificデータ解析
KUJIRA0.982Kobayashi, N.データ解析
CYANA2.0.17Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.0.17Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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