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万見
- PDB-2kpn: Solution NMR structure of a Bacterial Ig-like (Big_3) domain from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kpn
タイトルSolution NMR structure of a Bacterial Ig-like (Big_3) domain from Bacillus cereus. Northeast Structural Genomics Consortium target BcR147A
要素Bacillolysin
キーワードHYDROLASE / solution NMR structure / Big_3 domain / PF07523 / PSI BIG-OPEN target / NESG / Cell wall / Peptidoglycan-anchor / Structural Genomics / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


bacillolysin / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / metalloendopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Pesticidal crystal protein Cry22Aa, Ig-like domain / Bacterial surface protein, Ig-like domain / : / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain / Fungalysin/Thermolysin Propeptide Motif ...Pesticidal crystal protein Cry22Aa, Ig-like domain / Bacterial surface protein, Ig-like domain / : / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain / Fungalysin/Thermolysin Propeptide Motif / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / LPXTG cell wall anchor motif / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus cereus ATCC 14579 (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Aramini, J.M. / Wang, D. / Ciccosanti, C.T. / Janjua, H. / Rost, B. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Swapna, G.V.T. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of a Bacterial Ig-like (Big_3) domain from Bacillus cereus. Northeast Structural Genomics Consortium target BcR147A
著者: Aramini, J.M. / Wang, D. / Ciccosanti, C.T. / Janjua, H. / Rost, B. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Swapna, G.V.T. / Everett, J.K. / Montelione, G.T.
履歴
登録2009年10月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月23日Group: Structure summary
改定 1.32018年6月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacillolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2852
ポリマ－11,2451
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Bacillolysin


分子量: 11244.577 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 658-753 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus cereus ATCC 14579 (バクテリア)
株: ATCC 14579 / DSM 31 / 遺伝子: BC_2506 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)MGK / 参照: UniProt: Q81D73, bacillolysin
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D 1H-15N NOESY
1413D 1H-13C NOESY aliphatic
1513D 1H-13C NOESY aromatic
1622D 1H-13C HSQC high resolution (L/V methyl stereoassignment)
1722D 1H-15N hetNOE
1813D HNCO
1913D HN(CA)CO
11013D HNCA
11113D CBCA(CO)NH
11213D HN(CA)CB
11313D HBHA(CO)NH
11413D (H)CCH-TOCSY
11513D (H)CCH-COSY
11613D CCH-TOCSY
11711D 1H-15N T1 and T2
NMR実験の詳細Text: THE PROTEIN IS MONOMERIC BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY, STATIC LIGHT SCATTERING AND 15N T1/T2 RELAXATION. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. SPECTRA FOR ...Text: THE PROTEIN IS MONOMERIC BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY, STATIC LIGHT SCATTERING AND 15N T1/T2 RELAXATION. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. SPECTRA FOR BACKBONE AND SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE OBTAINED ON A 1.7-MM MICROCRYOPROBE AT 600 MHZ. ALL NOESY DATA WERE ACQUIRED AT 800 MHZ USING A 5-MM CRYOPROBE. BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING PINE, AND THE SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS WERE DETERMINED USING CYANA 3.0. BACKBONE (PHI/PSI) DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS WERE OBTAINED FROM TALOSplus. COMPLETENESS OF NMR ASSIGNMENTS (EXCLUDING C-TERMINAL HHHHHH): BACKBONE, 97.5%, SIDE CHAIN, 99.2%, AROMATICS, 100%, STEREOSPECIFIC METHYL, 90%, STEREOSPECIFIC SIDE CHAIN NH2: 66.7%. FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS (FOR RESIDUE NUMBERS 1 TO 97, PSVS 1.3), WHERE ORDERED RESIDUES [S(PHI) + S(PSI) > 1.8] COMPRISE: 7-85: (A) RMSD (ORDERED RESIDUES): BB, 0.5, HEAVY ATOM, 0.8. (B) RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ORDERED RESIDUES: MOST FAVORED, 96.3%, ADDITIONALLY ALLOWED, 3.7%, GENEROUSLY ALLOWED, 0.0%, DISALLOWED, 0.0%. (C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z-): PHI-PSI, -0.45/-1.46, ALL, -0.27/-1.60. (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z-): 14.17/-0.91 (E) RPF SCORES FOR GOODNESS OF FIT TO NOESY DATA (RESIDUES 1-97): RECALL, 0.979, PRECISION, 0.939, F-MEASURE, 0.959, DP-SCORE, 0.854. (F) NUMBER OF CLOSE CONTACTS PER 20 MODELS: 3. THE C-TERMINAL HIS TAG RESIDUES OF THE PROTEIN (HHHHHH) WERE NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATIONS AND HAVE BEEN OMITTED FROM THIS DEPOSITION. THE LIGANDS INVOLVED IN THE CALCIUM ION COORDINATION SPHERE ARE CONSISTENT WITH CHANGES IN THE NH-HSQC SPECTRUM UPON REMOVAL/ADDITION OF CA2+.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.94 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] BcR147A, 20 mM MES, 200 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.78 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] BcR147A, 20 mM MES, 200 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.94 mMBcR147A-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES-21
200 mMsodium chloride-31
5 mMcalcium chloride-41
10 mMDTT-51
0.02 %sodium azide-61
50 uMDSS-71
0.78 mMBcR147A-8[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMMES-92
200 mMsodium chloride-102
5 mMcalcium chloride-112
10 mMDTT-122
0.02 %sodium azide-132
50 uMDSS-142
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospinデータ解析
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.112Goddardデータ解析
Sparky3.112Goddardpeak picking
PINE1Bahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelionerpf analysis
PSVS1.3Bhattacharya and Montelionestructure quality analysis
MolProbity3.15Richardsonstructure quality analysis
PdbStat5.1Tejero and Montelionepdb coordinate analysis
TALOSplusCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle constraints
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE FINAL STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1806 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 132 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 9 METAL-OXYGEN DISTANCE CONSTRAINTS (20.8 ...詳細: THE FINAL STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1806 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 132 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 9 METAL-OXYGEN DISTANCE CONSTRAINTS (20.8 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 7.3 LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE, COMPUTED FOR RESIDUES 1 TO 97 BY PSVS 1.3). STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING CYANA 3.0. THE 20 STRUCTURES OUT OF 100 WITH THE LOWEST TARGET FUNCTION WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS) WITH PARAM19.
NMR constraintsNOE constraints total: 1806 / NOE intraresidue total count: 419 / NOE long range total count: 683 / NOE medium range total count: 179 / NOE sequential total count: 525 / Protein chi angle constraints total count: 1 / Protein other angle constraints total count: 1 / Protein phi angle constraints total count: 64 / Protein psi angle constraints total count: 66
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 6.2 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.26 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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