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- PDB-2kny: Fusion construct of CR17 from LRP-1 and ApoE residues 130-149 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kny
タイトルFusion construct of CR17 from LRP-1 and ApoE residues 130-149
要素LRP-1, linker, Apo-E
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / LRP / ApoE / Lipoprotein receptor / ligand binding module / complement repeat / Calcium / Cell membrane / Coated pit / Cytoplasm / Developmental protein / Disulfide bond / EGF-like domain / Endocytosis / Glycoprotein / Membrane / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Receptor / Transmembrane / Protein binding
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-2 macroglobulin receptor activity / apolipoprotein receptor activity / : / positive regulation of lipid transport / positive regulation of transcytosis / lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of metallopeptidase activity / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / regulation of cholesterol transport ...alpha-2 macroglobulin receptor activity / apolipoprotein receptor activity / : / positive regulation of lipid transport / positive regulation of transcytosis / lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of metallopeptidase activity / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / regulation of cholesterol transport / aorta morphogenesis / amyloid-beta clearance by transcytosis / regulation of extracellular matrix disassembly / clathrin heavy chain binding / lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of smooth muscle cell migration / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / regulation of amyloid-beta clearance / positive regulation of lipoprotein transport / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / chylomicron remnant clearance / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle / maintenance of location in cell / very-low-density lipoprotein particle remodeling / low-density lipoprotein particle receptor activity / acylglycerol homeostasis / NMDA glutamate receptor clustering / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / response to caloric restriction / Chylomicron clearance / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / positive regulation of phospholipid efflux / very-low-density lipoprotein particle clearance / Chylomicron remodeling / lipid transporter activity / positive regulation of cholesterol metabolic process / regulation of behavioral fear response / cellular response to lipoprotein particle stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / regulation of amyloid fibril formation / : / Chylomicron assembly / high-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / phospholipid efflux / regulation of protein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / AMPA glutamate receptor clustering / high-density lipoprotein particle remodeling / lipoprotein catabolic process / melanosome organization / multivesicular body, internal vesicle / plasma membrane protein complex / reverse cholesterol transport / positive regulation of amyloid-beta clearance / host-mediated activation of viral process / transcytosis / high-density lipoprotein particle assembly / low-density lipoprotein particle / protein import / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / cholesterol catabolic process / low-density lipoprotein particle remodeling / heparan sulfate proteoglycan binding / regulation of Cdc42 protein signal transduction / amyloid precursor protein metabolic process / negative regulation of amyloid fibril formation / triglyceride homeostasis / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / astrocyte activation involved in immune response / synaptic transmission, cholinergic / apoptotic cell clearance / HDL remodeling / negative regulation of endothelial cell migration / cargo receptor activity / cholesterol efflux / regulation of cholesterol metabolic process / regulation of axon extension / negative regulation of protein metabolic process / artery morphogenesis / lipoprotein transport / lysosomal transport / scavenger receptor activity / Scavenging by Class A Receptors / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of dendritic spine development
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF5050 / Domain of unknown function (DUF5050) / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. ...Domain of unknown function DUF5050 / Domain of unknown function (DUF5050) / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / : / Calcium-binding EGF domain / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein E / Prolow-density lipoprotein receptor-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model 1
データ登録者Guttman, M. / Komives, E.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure of the minimal interface between ApoE and LRP.
著者: Guttman, M. / Prieto, J.H. / Handel, T.M. / Domaille, P.J. / Komives, E.A.
履歴
登録2009年9月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LRP-1, linker, Apo-E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,4402
ポリマ－8,3991
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 328structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #9closest to the average

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要素

#1: タンパク質 LRP-1, linker, Apo-E / LRP / Alpha-2-macroglobulin receptor / A2MR / Apolipoprotein E receptor / APOER / Low-density ...LRP / Alpha-2-macroglobulin receptor / A2MR / Apolipoprotein E receptor / APOER / Low-density lipoprotein receptor-related protein 1 85 kDa subunit / LRP-85 / Low-density lipoprotein receptor-related protein 1 515 kDa subunit / LRP-515 / Low-density lipoprotein receptor-related protein 1 intracellular domain / LRPICD


分子量: 8399.437 Da / 分子数: 1
断片: Fusion of LRP UNP residues 2770-2817 and Apo-E UNP residues 147-167
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRP1, A2MR, APR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: Q07954, UniProt: P02649
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
2112D 1H-15N HSQC
2212D 1H-13C HSQC
2313D CBCA(CO)NH
2413D C(CO)NH
2513D HNCO
2623D (H)CCH-TOCSY
2713D 1H-15N NOESY
2823D 1H-13C NOESY
2923D (H)CCH-COSY
11052D 1H-15N HSQC
11152D 1H-13C HSQC
11253D CBCA(CO)NH
11353D HNCO
11453D (H)CCH-COSY
11542D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
120 mM [U-99% 2H] HEPES-1, 50 mM sodium chloride-2, 3 mM sodium azide-3, 5 mM CALCIUM ION-4, 0.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] entity_1-5, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
220 mM [U-99% 2H] HEPES-6, 50 mM sodium chloride-7, 3 mM sodium azide-8, 5 mM CALCIUM ION-9, 0.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] entity_1-10, 100% D2O100% D2O
320 mM [U-99% 2H] HEPES-11, 50 mM sodium chloride-12, 3 mM sodium azide-13, 5 mM CALCIUM ION-14, 0.8 mM [U-99% 15N] entity_1-15, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
420 mM [U-99% 2H] HEPES-16, 150 mM sodium chloride-17, 3 mM sodium azide-18, 2 mM [U-99% 2H] EDTA-19, 0.5 mM [U-99% 15N] entity_2-20, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
520 mM [U-99% 2H] HEPES-21, 150 mM sodium chloride-22, 3 mM sodium azide-23, 2 mM [U-99% 2H] EDTA-24, 0.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] entity_2-25, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
20 mMHEPES-1[U-99% 2H]1
50 mMsodium chloride-21
3 mMsodium azide-31
5 mMCALCIUM ION-41
0.8 mMentity_1-5[U-99% 13C; U-99% 15N]1
20 mMHEPES-6[U-99% 2H]2
50 mMsodium chloride-72
3 mMsodium azide-82
5 mMCALCIUM ION-92
0.8 mMentity_1-10[U-99% 13C; U-99% 15N]2
20 mMHEPES-11[U-99% 2H]3
50 mMsodium chloride-123
3 mMsodium azide-133
5 mMCALCIUM ION-143
0.8 mMentity_1-15[U-99% 15N]3
20 mMHEPES-16[U-99% 2H]4
150 mMsodium chloride-174
3 mMsodium azide-184
2 mMEDTA-19[U-99% 2H]4
0.5 mMentity_2-20[U-99% 15N]4
20 mMHEPES-21[U-99% 2H]5
150 mMsodium chloride-225
3 mMsodium azide-235
2 mMEDTA-24[U-99% 2H]5
0.5 mMentity_2-25[U-99% 13C; U-99% 15N]5
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.157.45ambient 298 K
20.057.45ambient 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Azara2.7Boucher解析
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilgeschemical shift assignment
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
NMRPipeGoddardchemical shift assignment
NMRPipeGoddardデータ解析
NMRPipeGoddardpeak picking
TALOSCornilescu, Delaglio and Bax精密化
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
Sparky3.113Goddardデータ解析
Sparky3.113Goddardpeak picking
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2014 / NOE intraresidue total count: 217 / NOE long range total count: 384 / NOE medium range total count: 248 / NOE sequential total count: 289 / Hydrogen bond constraints total count: 6 / Protein phi angle constraints total count: 39 / Protein psi angle constraints total count: 39
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 328 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.2 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 4.835 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å / Torsion angle constraint violation method: TALOS
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0459 Å / Distance rms dev error: 0.0038 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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