[日本語] English
万見
- PDB-2kke: Solution NMR Structure of a dimeric protein of unknown function f... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kke
タイトルSolution NMR Structure of a dimeric protein of unknown function from Methanobacterium thermoautotrophicum, Northeast Structural Genomics Consortium Target TR5
要素Uncharacterized protein
キーワードStructural Genomics / Unknown function / Protein NMR / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM (NESG) / Target TR5 / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Methanothermobacter thermautotrophicus / O26567_METTH / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性Arc Repressor Mutant - #60 / Arc Repressor Mutant / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / CopG family transcriptional regulator
機能・相同性情報
生物種Methanothermobacter thermautotrophicus str. Delta H (古細菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Swapna, G.V.T. / Gunsalus, X. / Huang, L. / Xiao, K. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR Solution Structure of a putative uncharacterized protein from Methanobacterium thermoautotrophicum, Northeast Structural Genomics Consortium Target:TR5
著者: Swapna, G.V.T. / Gunsalus, X. / Huang, L. / Xiao, K. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2009年6月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9462
ポリマ－11,9462
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 5972.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanothermobacter thermautotrophicus str. Delta H (古細菌)
遺伝子: MTH467, MTH_467 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+ Magic / 参照: UniProt: O26567
配列の詳細NMR ANALYSIS SHOWED THAT THE RESIDUE AT 53 AND 253 IS A GLU AND NOT AN ASP. THE DATABASE HAS TO BE ...NMR ANALYSIS SHOWED THAT THE RESIDUE AT 53 AND 253 IS A GLU AND NOT AN ASP. THE DATABASE HAS TO BE CORRECTED FOR THIS. GLU IS CORRECT.

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HBHA(CO)NH
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D HNCO
1813D 1H-13C NOESY
1913D 1H-15N NOESY
11033D- X-filtered NOESY
11122D 1H-15N HSQC
11222D 1H-13C HSQC
11322D HNOE
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple resonance NMR spectroscopy. Automated backbone assignments were made using AutoAssign software. Sidechain assignments were completed manually. The ...Text: The structure was determined using triple resonance NMR spectroscopy. Automated backbone assignments were made using AutoAssign software. Sidechain assignments were completed manually. The oligomeric state was confirmed to be a dimer from sedimentation-equilibrium analysis (Kd =0.3uM) and static light scattering experiment that reported 90% of the protein in a dimer with a molecular weight of 15.03kD.

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] TR5, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.95 mM [U-10% 13C; U-100% 15N] TR5, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.4 mM [U-10% 13C; U-100% 15N] + unlabeled TR5 protein TR5, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMTR5-1-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.95 mMTR5-2-2[U-10% 13C; U-100% 15N]2
0.4 mMTR5-3-3[U-10% 13C; U-100% 15N] + unlabeled TR5 protein3
試料状態イオン強度: 300 mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian UnityVarianUNITY5002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AutoAssign2.2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CNS2.0.6Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CNS2.0.6Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Initial NOESY assignments for the monomer were made using AutoStructure and the solution structure of the dimer was obtained using CYANA-2.1. Constraints for the dimer interface were obtained ...詳細: Initial NOESY assignments for the monomer were made using AutoStructure and the solution structure of the dimer was obtained using CYANA-2.1. Constraints for the dimer interface were obtained from the x-filtered NOESY data and slow exchanging amides from H/D exchange. 100 structures were calculated and 20 best conformers were then refined in a shell of water using CNS. Initial dihedral angle constraints were obtained from TALOS. Final structure quality factors determined using PSVS software: ordered residues are defined as (10-53,212-236,238-251). (a)RMSD(ordered residues) all Backbone atoms: 0.7A; all heavy atoms: 1.0A. (b) Ramchandran statistics for all ordered residues: Most favoured region: 93.1%; Additionally allowed region: 6.6%; Generously allowed region 0.1% and disallowed region: 0.2%. (c) Procheck scores for all ordered residues (Raw/Z) phi-psi -0.11/-0.12; All: -0.07/-0.41; (d) MolProbity clash score (Raw/Z): 16.97/-1.39. (e) RPF scores for the goodness of fit to NOESY data: Recall :0.913; Precision:0.849; F-measure:0.88; Final DP score :0.703
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る