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- PDB-2kho: NMR-RDC / XRAY structure of E. coli HSP70 (DNAK) chaperone (1-605... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kho
タイトルNMR-RDC / XRAY structure of E. coli HSP70 (DNAK) chaperone (1-605) complexed with ADP and substrate
要素Heat shock protein 70
キーワードCHAPERONE / MOLECULAR CHAPERONE / HSP70 / PEPTIDE BINDING / PROTEIN FOLDING / ATP-binding / Cell inner membrane / Cell membrane / DNA replication / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Stress response / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / inclusion body / heat shock protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding ...stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / inclusion body / heat shock protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / protein-containing complex assembly / DNA replication / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Chaperone DnaK / Defensin A-like - #30 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Chaperone DnaK / Defensin A-like - #30 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein DnaK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / RDC OPTIMIZATION
データ登録者Zuiderweg, E.R.P. / Bertelsen, E.B.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Solution conformation of wild-type E. coli Hsp70 (DnaK) chaperone complexed with ADP and substrate.
著者: Bertelsen, E.B. / Chang, L. / Gestwicki, J.E. / Zuiderweg, E.R.
履歴
登録2009年4月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月16日Group: Database references
改定 1.32021年8月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Structure summary
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample ...database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_representative / pdbx_nmr_sample_details / struct
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_exptl_sample.component / _pdbx_nmr_exptl_sample.isotopic_labeling / _pdbx_nmr_representative.selection_criteria / _struct.pdbx_model_details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein 70


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6511
ポリマ－65,6511
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 1target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein 70 / Chaperone protein dnaK / Heat shock 70 kDa protein / HSP70


分子量: 65651.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dnaK, groP, grpF, seg, b0014, JW0013 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL2 / 参照: UniProt: P0A6Y8
配列の詳細THE SEQUENCE CONFLICT IN 1DKX, ASP530 WHICH SHOULD BE GLU530, HAS BEEN RETAINED IN THIS ENTRY.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: KAPPA-SHIFTED 15N-1H HSQC- TROSY
NMR実験の詳細Text: NMR 1H-15N RESIDUAL DIPOLAR COUPLING (RDC) DATA IN 4% STRETCHED POLY ACRYL AMIDE. NH RDC DATA WERE OBTAINED FROM KAPPA-SHIFTED TROSY USING A VARIAN INOVA 800 MHZ NMR SPECTROMETER EQUIPPED WITH ...Text: NMR 1H-15N RESIDUAL DIPOLAR COUPLING (RDC) DATA IN 4% STRETCHED POLY ACRYL AMIDE. NH RDC DATA WERE OBTAINED FROM KAPPA-SHIFTED TROSY USING A VARIAN INOVA 800 MHZ NMR SPECTROMETER EQUIPPED WITH A HCN COLD (CRYO) PROBE. THE NUCLEOTIDE-BINDING DOMAIN (NBD) AND SUBSTRATE BINDING DOMAIN (SBD) ARE CONNECTED BY A FLEXIBLE LINKER AND MOVE WITH RESPECT TO EACHOTHER IN A CONE WITH AN ESTIMATED OPENING ANGLE OF 70 DEGREES ON THE NANO SECOND TIME SCALE.

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.2 MM [U-100% 13C U-100% 15N U-80% 2H] HSP70, 10 MM POTASSIUM CHLORIDE, 25 MM TRIS, 10 MM DTT, 5 MM MGCL2, 5 MM ADP, 10 MM POTASSIUM PHOSPHATE, 0.2 MM SODIUM AZIDE, 2 MM NRLLLTG, 90% H2O/ 10% D2O
Label: sample_1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.2 mMHsp70[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]1
10 mMpotassium chloridenatural abundance1
25 mMTRISnatural abundance1
10 mMDTTnatural abundance1
5 mMMgCl2natural abundance1
5 mMADPnatural abundance1
10 mMpotassium phosphatenatural abundance1
0.2 mMsodium azidenatural abundance1
2 mMNRLLLTGnatural abundance1
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 7.2 / 圧: AMBIENT / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
REDCATVALAFAR, H. AND PRESTEGARD, J.H.(2004)精密化
REDCATVALAFAR, H. AND PRESTEGARD, J.H.(2004)構造決定
own software FORTRAN 77E. ZUIDERWEG, 2008精密化
精密化手法: RDC OPTIMIZATION / ソフトェア番号: 1
詳細: RDC's WERE FITTED FOR (IA, IB, IIA) (IIB) (BETA, LID) AS SEPARATE UNITS USING GRID SEARCH OVER DA, DR, AND THREE EULER ANGLES FOLLOWED BY STEEPEST DESCEND. XRAY DATA FROM PDB ENTRY 1DKG WERE ...詳細: RDC's WERE FITTED FOR (IA, IB, IIA) (IIB) (BETA, LID) AS SEPARATE UNITS USING GRID SEARCH OVER DA, DR, AND THREE EULER ANGLES FOLLOWED BY STEEPEST DESCEND. XRAY DATA FROM PDB ENTRY 1DKG WERE USED FOR RESIDUES 3-378 (NBD - NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN). XRAY DATA FROM PDB ENTRY 1DKX WERE USED FOR 397-603 (SBD - SUBSTRATE BINDING DOMAIN). MISSING LOOPS IN 1DKG WERE ANNEALED AND MINIMIZED USING SWISSPROT SERVER. ORIENTATION OF DOMAIN IIB (RESIDUES 229-307) ADAPTED TO NMR DATA. DOMAIN IIB WAS ROTATED 20 DEGREES BASED ON RDC DATA AND MINIMALLY SUPERPOSED ON IIB IN 1DKG USING TRANSLATION AND ROTATION AROUND SZZ ONLY. CONNECTING RESIDUES 225-233 AND 307-314 WERE MINIMIZED IN SWISSPROT. NBD AND SBD WERE ORIENTED WITH RESPECT TO EACHOTHER BASED ON THE NMR DIPOLAR INFORMATION TRANSLATIONAL POSITION OF SBD WITH RESPECT TO NBD WAS DETERMINED BY COMPUTING THE BEST THEORETICAL ALLIGNMENT TENSOR USING PALES FROM ZWECKSTETTER M & BAX A (2001) J BIOMOL NMR 20(4):365-377. HETATM RECORDS IDENTIFY TENSOR ORIENTAIONS FOR DOMAINS IA,IB AND IIA AND BETA-LID OBTAINED FROM SELF_VALIDATION USING 50% OF THE RDC DATA. 65 A Z SEPARATION BETWEEN COORDINATE CENTERS OF NBD AND BETA-LID. 10 A Y SEPARATION BETWEEN COORDINATE CENTERS OF NBD AND BETA-LID. LINKER RESIDUES 379-395 ARE DYNAMIC AND WERE PLACED IN ARBITRARY CONFORMATION USING MOE (MOLECULAR OPERATING ENVIRONMENT) CHEMICAL COMPUTING GROUP 1010 SHERBROOKE ST. W, SUITE 910 MONTREAL, QUEBEC, CANADA H3A 2R7. LINKER CONFORMATION WAS OPTIMIZED IN MOE AND SWISS PROT.
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 1 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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