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万見
- PDB-2kgt: Solution structure of SH3 domain of PTK6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kgt
タイトルSolution structure of SH3 domain of PTK6
要素Tyrosine-protein kinase 6
キーワードTRANSFERASE / SH3 domain / Src kinase / PTK6 / ATP-binding / Cytoplasm / Kinase / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / SH2 domain / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Activates STAT3 / negative regulation of protein tyrosine kinase activity / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / intestinal epithelial cell differentiation / tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of growth / ERBB2 signaling pathway / PTK6 Expression / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation ...PTK6 Activates STAT3 / negative regulation of protein tyrosine kinase activity / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / intestinal epithelial cell differentiation / tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of growth / ERBB2 signaling pathway / PTK6 Expression / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / PTK6 Regulates Cell Cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / cellular response to retinoic acid / ruffle / positive regulation of cell cycle / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of DNA replication / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / Cytoprotection by HMOX1 / positive regulation of neuron projection development / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Cyclin D associated events in G1 / cell migration / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / cell differentiation / nuclear body / protein phosphorylation / signaling receptor binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PTK6, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains ...PTK6, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-tyrosine kinase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Lee, W. / Ko, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The solution structure of SH3 domain of PTK6
著者: Lee, W. / Ko, S.
履歴
登録2009年3月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3341
ポリマ－8,3341
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase 6 / Breast tumor kinase / Tyrosine-protein kinase BRK


分子量: 8334.204 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain, residues 1-72 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q13882, receptor protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D HN(CA)CB
1223D HNCA
1323D HNCO
1423D CBCA(CO)NH
1523D HBHA(CO)NH
1623D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1823D 1H-13C NOESY
1912D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.2mM [U-99% 15N] SH domain-1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.2mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SH domain-2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.2 mMSH domain-1[U-99% 15N]1
0.2 mMSH domain-2[U-99% 13C; U-99% 15N]2
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Varian INOVAVarianINOVA9002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.2.5Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.2.5Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
AutoAssignZimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichstructure analysis
PyMOLDeLano Scientific LLC.structure analysis
PyMOLDeLano Scientific LLC.peak picking
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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