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- PDB-2kc7: Solution NMR structure of Bacteroides fragilis protein BF1650. No... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kc7
タイトルSolution NMR structure of Bacteroides fragilis protein BF1650. Northeast Structural Genomics Consortium target BfR218
要素bfr218_protein
キーワードstructural genomics / unknown function / tetratricopeptide repeat / all-alpha / GFT-NMR / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides fragilis (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Eletsky, A. / Wu, Y. / Sukumaran, D. / Lee, H. / Lee, D.Y. / Jiang, M. / Foote, E.L. / Xiao, R. / Nair, R. / Everett, J.K. ...Eletsky, A. / Wu, Y. / Sukumaran, D. / Lee, H. / Lee, D.Y. / Jiang, M. / Foote, E.L. / Xiao, R. / Nair, R. / Everett, J.K. / Swapna, G.V.T. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Prestegard, J.H. / Szyperski, T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of Bacteroides fragilis protein BF1650. Northeast Structural Genomics Consortium target BfR218
著者: Eletsky, A. / Wu, Y. / Sukumaran, D. / Lee, H. / Lee, D.Y. / Jiang, M. / Foote, E.L. / Xiao, R. / Nair, R. / Everett, J.K. / Swapna, G.V.T. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / ...著者: Eletsky, A. / Wu, Y. / Sukumaran, D. / Lee, H. / Lee, D.Y. / Jiang, M. / Foote, E.L. / Xiao, R. / Nair, R. / Everett, J.K. / Swapna, G.V.T. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Prestegard, J.H. / Szyperski, T.
履歴
登録2008年12月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: bfr218_protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6581
ポリマ－11,6581
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 bfr218_protein


分子量: 11658.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis (バクテリア)
遺伝子: BF1650 / プラスミド: pET 21-23C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+ Magic / 参照: UniProt: Q64VS8

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC ali
1312D 1H-13C HSQC aro
1412D 1H-13C CT-HSQC ali
1512D 1H-13C CT-HSQC aro
1613D HNNCO
171(4,3)D GFT CABCA(CO)NHN
181(4,3)D GFT HNNCABCA
191(4,3)D HABCAB(CO)NHN
1101(4,3)D GFT (H)CCH-COSY ali
1111(4,3)D GFT (H)CCH-COSY aro
11213D (H)CCH-TOCSY ali
11313D HN(CA)CO
11413D 1H-15N,13C NOESY
11522D 1H-13C CT-HSQC ali 28ms
11612D MEXICO
11732D 1H-15N HSQC
11832D 1H-15N TROSY
11922D 1H-15N HSQC
12022D 1H-15N TROSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
120 mM MES-1, 200 mM sodium chloride-2, 5 mM calcium chloride-3, 10 mM DTT-4, 50 uM DSS-5, 0.02 % sodium azide-6, 1 X protease inhibitiors-7, 0.89 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] bfr218 protein-8, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
220 mM MES-9, 200 mM sodium chloride-10, 5 mM calcium chloride-11, 10 mM DTT-12, 50 uM DSS-13, 0.02 % sodium azide-14, 1 X protease inhibitiors-15, 1 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] bfr218 protein-16, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
320 mM MES-17, 200 mM sodium chloride-18, 5 mM calcium chloride-19, 10 mM DTT-20, 50 uM DSS-21, 0.02 % sodium azide-22, 1 X protease inhibitiors-23, 1 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] bfr218 protein-24, 2.65 G/L PF1 PHAGE-25, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingSolution-ID
20 mMMES-11
200 mMsodium chloride-21
5 mMcalcium chloride-31
10 mMDTT-41
50 uMDSS-51
0.02 %sodium azide-61
%protease inhibitiors-71
0.89 mMbfr218 protein-8[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES-92
200 mMsodium chloride-102
5 mMcalcium chloride-112
10 mMDTT-122
50 uMDSS-132
0.02 %sodium azide-142
%protease inhibitiors-152
1 mMbfr218 protein-16[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMMES-173
200 mMsodium chloride-183
5 mMcalcium chloride-193
10 mMDTT-203
50 uMDSS-213
0.02 %sodium azide-223
%protease inhibitiors-233
1 mMbfr218 protein-24[U-5% 13C; U-100% 15N]3
25 %phage-253
試料状態イオン強度: 215 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA7501
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA6003
Varian INOVAVarianINOVA5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VnmrJ2.1BVariancollection
PROSA6.0.2Guntert解析
CARA1.8.4.2Keller and Wuthrichデータ解析
CARA1.8.4.2Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.8.4.2Keller and Wuthrichpeak picking
AutoAssign2.3.0Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
TALOS2007.068.09.07Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.2.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
PSVS1.3Bhattacharya and Montelionestructure validation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: In explicit "water bath"
NMR constraintsNOE constraints total: 2343 / NOE intraresidue total count: 473 / NOE long range total count: 631 / NOE medium range total count: 763 / NOE sequential total count: 567 / Hydrogen bond constraints total count: 200 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 63 / Protein psi angle constraints total count: 63
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.329 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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