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- PDB-2k7f: HADDOCK calculated model of the complex between the BRCT region o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k7f
タイトルHADDOCK calculated model of the complex between the BRCT region of RFC p140 and dsDNA
要素
  • 5'-D(P*DCP*DGP*DAP*DCP*DCP*DTP*DCP*DGP*DAP*DGP*DAP*DTP*DCP*DA)-3'
  • 5'-D(P*DCP*DTP*DCP*DGP*DAP*DGP*DGP*DTP*DCP*DG)-3'
  • Replication factor C subunit 1
キーワードREPLICATION/DNA / BRCT / DNA / HADDOCK / model / complex / protein / Activator / ATP-binding / DNA replication / DNA-binding / Metal-binding / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription / Transcription regulation / Zinc-finger / REPLICATION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA clamp unloader activity / Elg1 RFC-like complex / DNA replication factor C complex / Polymerase switching / DNA clamp loader activity / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / telomere maintenance via telomerase / enzyme activator activity / Translesion synthesis by REV1 ...DNA clamp unloader activity / Elg1 RFC-like complex / DNA replication factor C complex / Polymerase switching / DNA clamp loader activity / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / telomere maintenance via telomerase / enzyme activator activity / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / DNA-templated DNA replication / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / protein domain specific binding / DNA repair / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Replication factor C subunit 1 / DNA replication factor RFC1, C-terminal / Replication factor RFC1 C terminal domain / BRCT domain / : / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain ...Replication factor C subunit 1 / DNA replication factor RFC1, C-terminal / Replication factor RFC1 C terminal domain / BRCT domain / : / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Replication factor C subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / HADDOCK
データ登録者Kobayashi, M. / Ab, E. / Bonvin, A. / Siegal, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structure of the DNA-bound BRCA1 C-terminal region from human replication factor C p140 and model of the protein-DNA complex.
著者: Kobayashi, M. / Ab, E. / Bonvin, A.M. / Siegal, G.
履歴
登録2008年8月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication factor C subunit 1
B: 5'-D(P*DCP*DGP*DAP*DCP*DCP*DTP*DCP*DGP*DAP*DGP*DAP*DTP*DCP*DA)-3'
C: 5'-D(P*DCP*DTP*DCP*DGP*DAP*DGP*DGP*DTP*DCP*DG)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3063
ポリマ－19,3063
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)4 / 200back calculated data agree with experimental NOESY spectrum
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Replication factor C subunit 1 / Activator 1 subunit 1 / Replication factor C large subunit / RF-C 140 kDa subunit / Activator 1 140 ...Activator 1 subunit 1 / Replication factor C large subunit / RF-C 140 kDa subunit / Activator 1 140 kDa subunit / A1 140 kDa subunit / Activator 1 large subunit / DNA-binding protein PO-GA


分子量: 11995.629 Da / 分子数: 1 / 断片: BRCT domain (UNP residues 375-480) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RFC1, RFC140 / プラスミド: pET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P35251
#2: DNA鎖 5'-D(P*DCP*DGP*DAP*DCP*DCP*DTP*DCP*DGP*DAP*DGP*DAP*DTP*DCP*DA)-3'


分子量: 4249.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA strand
#3: DNA鎖 5'-D(P*DCP*DTP*DCP*DGP*DAP*DGP*DGP*DTP*DCP*DG)-3'


分子量: 3061.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA strand primer

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
121f1 isotope filtered 2D NOESY
131f1,f2 isotope filtered 2D NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.3 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] BRCT region RFC p140, 0.3 mM DNA strand, 0.3 mM DNA strand primer, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMBRCT region RFC p140[U-98% 13C; U-98% 15N]1
0.3 mMDNA strand1
0.3 mMDNA strand primer1
試料状態イオン強度: 5 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 900 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
HADDOCK2Dominguez C., Boelens R and Bonvin AMJJ., JACS 125, 1731 (2003)構造決定
HADDOCK2Dominguez C., Boelens R and Bonvin AMJJ., JACS 125, 1731 (2003)精密化
精密化手法: HADDOCK / ソフトェア番号: 1
詳細: The refinement method can be found in Dominguez C., Boelens R and Bonvin AMJJ., JACS 125, 1731 (2003)
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: back calculated data agree with experimental NOESY spectrum
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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