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万見
- PDB-2k6a: Solution structure of EAS D15 truncation mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k6a
タイトルSolution structure of EAS D15 truncation mutant
要素Hydrophobin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / hydrophobin / EAS / rodlets / assembly / amyloid / Cell wall / Cell wall biogenesis/degradation / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of cell wall / fungal-type cell wall / cell wall organization / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Hydrophobin / Hydrophobin, conserved site / Fungal hydrophobins signature. / hfbii hydrophobin / Hydrophobin / Hydrophobin superfamily / Hydrophobin / Hydrophobins / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Class I hydrophobin eas
類似検索 - 構成要素
生物種Neurospora crassa (菌類)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics, molecular dynamics
Model detailsSolution structure of EAS truncation mutant with 15 residues removed from flexible loop between Cys3 and Cys4
データ登録者Kwan, A.H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: The Cys3-Cys4 loop of the hydrophobin EAS is not required for rodlet formation and surface activity.
著者: Kwan, A.H. / Macindoe, I. / Vukasin, P.V. / Morris, V.K. / Kass, I. / Gupte, R. / Mark, A.E. / Templeton, M.D. / Mackay, J.P. / Sunde, M.
履歴
登録2008年7月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hydrophobin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,8191
ポリマ－6,8191
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Hydrophobin / Rodlet protein / Clock-controlled gene protein 2 / Blue light-induced protein 7


分子量: 6818.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neurospora crassa (菌類) / 遺伝子: eas, bli-7, ccg-2 / プラスミド: pHUE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q04571
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 15-39 INCLUSIVE HAVE BEEN REMOVED FROM NATIVE EAS (WRT NUMBERING IN EAS)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: EAS truncation mutant with 15 residues removed from flexible loop between Cys3 and Cys4
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H NOESY
1212D 1H-1H TOCSY
1312D DQF-COSY
1422D 1H-15N HSQC
1523D 1H-15N NOESY
1623D HNHA
1723D HNHB

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3-0.5 mM EAS_D15, 20 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.1-0.3 mM [U-99% 15N] EAS_D15, 20 mM sodium acetate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMEAS_D151
20 mMsodium phosphate1
0.1 mMEAS_D15[U-99% 15N]2
20 mMsodium acetate2
試料状態イオン強度: 20 / pH: 6.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
TopSpin1.3Bruker Biospin解析
XwinNMRBruker Biospincollection
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
Sparky3.113Goddardchemical shift calculation
Sparky3.113Goddardデータ解析
Sparky3.113Goddardpeak picking
CNS/Aria1.21.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
CNS/Aria1.21.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics, molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1407 / NOE intraresidue total count: 559 / NOE long range total count: 280 / NOE medium range total count: 74 / NOE sequential total count: 323 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 31 / Protein psi angle constraints total count: 0
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 5 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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