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- PDB-2k4p: Solution Structure of Ship2-Sam -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k4p
タイトルSolution Structure of Ship2-Sam
要素Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Helix bundle / Actin-binding / Alternative splicing / Cell adhesion / Cytoplasm / Cytoskeleton / Diabetes mellitus / Hydrolase / Immune response / Membrane / Phosphoprotein / Polymorphism / SH2 domain / SH3-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / ruffle assembly / regulation of actin filament organization / phosphatidylinositol dephosphorylation / endochondral ossification / phosphatidylinositol biosynthetic process / immune system process ...negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / ruffle assembly / regulation of actin filament organization / phosphatidylinositol dephosphorylation / endochondral ossification / phosphatidylinositol biosynthetic process / immune system process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / establishment of mitotic spindle orientation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / regulation of immune response / Interleukin receptor SHC signaling / ERK1 and ERK2 cascade / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / SH2 domain binding / basal plasma membrane / post-embryonic development / filopodium / actin filament organization / response to insulin / spindle pole / SH3 domain binding / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / endocytosis / glucose metabolic process / regulation of protein localization / lamellipodium / actin binding / gene expression / cell adhesion / nuclear speck / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / apoptotic process / Golgi apparatus / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transcription Factor, Ets-1 / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / SAM domain (Sterile alpha motif) / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / SH2 domain ...Transcription Factor, Ets-1 / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / SAM domain (Sterile alpha motif) / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Leone, M. / Pellecchia, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: NMR Studies of a Heterotypic Sam-Sam Domain Association: The Interaction between the Lipid Phosphatase Ship2 and the EphA2 Receptor.
著者: Leone, M. / Cellitti, J. / Pellecchia, M.
履歴
登録2008年6月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5491
ポリマ－9,5491
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2 / SH2 domain-containing inositol-5'-phosphatase 2 / SHIP-2 / Inositol polyphosphate phosphatase-like ...SH2 domain-containing inositol-5'-phosphatase 2 / SHIP-2 / Inositol polyphosphate phosphatase-like protein 1 / INPPL-1 / Protein 51C


分子量: 9548.537 Da / 分子数: 1 / 断片: Sterile alpha motif domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INPPL1, SHIP2 / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15357

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1223D 1H-13C NOESY
1332D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM [U-100% 15N] Ship2-Sam, 11.9 mM phosphates, 137 mM sodium chloride, 2.7 mM potassium chloride, 0.3% mM sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Ship2-Sam, 11.9 mM phosphates, 137 mM sodium chloride, 2.7 mM potassium chloride, 0.3% mM sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.8 mM Ship2-Sam, 11.9 mM phosphates, 137 mM sodium chloride, 2.7 mM potassium chloride, 0.3% mM sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMShip2-Sam[U-100% 15N]1
11.9 mMphosphates1
137 mMsodium chloride1
2.7 mMpotassium chloride1
0.3 mMsodium azide1
0.8 mMShip2-Sam[U-100% 13C; U-100% 15N]2
11.9 mMphosphates2
137 mMsodium chloride2
2.7 mMpotassium chloride2
0.3 mMsodium azide2
0.8 mMShip2-Sam3
11.9 mMphosphates3
137 mMsodium chloride3
2.7 mMpotassium chloride3
0.3 mMsodium azide3
試料状態pH: 7.7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2Bruker Biospin解析
XEASYBartels, C. et al.データ解析
CYANA2.1Guntert, P. et al.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: This set of structures were generated by using only CYANA 2.1
NMR constraintsNOE constraints total: 989 / NOE intraresidue total count: 263 / NOE long range total count: 244 / NOE medium range total count: 242 / NOE sequential total count: 240
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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