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- PDB-2k42: Solution Structure of the GTPase Binding Domain of WASP in Comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k42
タイトルSolution Structure of the GTPase Binding Domain of WASP in Complex with EspFU, an EHEC Effector
要素
  • ESPFU
  • Wiskott-Aldrich syndrome protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / WASP / EspFU / GBD / autoinhibition / Cytoplasm / Cytoskeleton / Disease mutation / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T cell antigen processing and presentation / regulation of actin polymerization or depolymerization / Cdc42 protein signal transduction / GTPase regulator activity / actin filament-based movement / negative regulation of cell motility / actin polymerization or depolymerization / regulation of stress fiber assembly / regulation of lamellipodium assembly / vesicle membrane ...regulation of T cell antigen processing and presentation / regulation of actin polymerization or depolymerization / Cdc42 protein signal transduction / GTPase regulator activity / actin filament-based movement / negative regulation of cell motility / actin polymerization or depolymerization / regulation of stress fiber assembly / regulation of lamellipodium assembly / vesicle membrane / negative regulation of stress fiber assembly / endosomal transport / RHOJ GTPase cycle / phospholipase binding / CDC42 GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / epidermis development / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / phagocytic vesicle / RAC1 GTPase cycle / actin filament polymerization / T cell activation / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / cellular response to type II interferon / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / SH3 domain binding / defense response / small GTPase binding / blood coagulation / cell-cell junction / actin cytoskeleton / site of double-strand break / actin binding / protein-containing complex assembly / host cell cytoplasm / immune response / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Type III secretion protein EspF / TccP2/EspF(U)-like superfamily / EspF protein repeat / SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain ...Type III secretion protein EspF / TccP2/EspF(U)-like superfamily / EspF protein repeat / SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / WH2 domain / WH2 domain profile. / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Secreted effector protein EspF(U) / Actin nucleation-promoting factor WAS / Secreted effector protein EspF(U)
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Cheng, H.-C. / Skehan, B.M. / Campellone, K.G. / Leong, J.M. / Rosen, M.K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structural mechanism of WASP activation by the enterohaemorrhagic E. coli effector EspF(U).
著者: Cheng, H.C. / Skehan, B.M. / Campellone, K.G. / Leong, J.M. / Rosen, M.K.
履歴
登録2008年5月27日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Wiskott-Aldrich syndrome protein
B: ESPFU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2002
ポリマ－12,2002
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Wiskott-Aldrich syndrome protein / WASp


分子量: 8128.908 Da / 分子数: 1 / 断片: CRIB domain, UNP residues 242-310 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WAS, IMD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P42768
#2: タンパク質・ペプチド ESPFU / Tir-cytoskeleton coupling protein


分子量: 4070.681 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 268-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: tccP, ECs2715 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q8X2D5, UniProt: P0DJ89*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HN(CA)CB
1213D CBCA(CO)NH
1323D (H)CCH-TOCSY
1412D 1H-15N HSQC
1513D 1H-15N NOESY
1613D HNCO
1724D 13C-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11~1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] GBD/R33 complex, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21~1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] GBD/R33 complex, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMGBD/R33 complex[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1 mMGBD/R33 complex[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298.15 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.1Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA2.1Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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