[日本語] English
万見
- PDB-2k32: Truncated AcrA from Campylobacter jejuni for glycosylation studies -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k32
タイトルTruncated AcrA from Campylobacter jejuni for glycosylation studies
要素A
キーワードMEMBRANE PROTEIN / TRANSPORT PROTEIN / nonglycosylated AcrA
機能・相同性
機能・相同性情報


cell envelope / transmembrane transporter activity / response to antibiotic / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / RND MFP, alpha-helical hairpin domain / RND MFPs, beta-barrel domain / : / RND MFPs, C-terminal permuted SH3 domain / : / RND MFP, barrel-sandwich hybrid domain / RND efflux pump, membrane fusion protein / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsStructure an chemical shifts of truncated AcrA from Campylobacter jejuni for glycosylation studies
データ登録者Slynko, V. / Schubert, M. / Numao, S. / Kowarik, M. / Aebi, M. / Allain, F.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2009
タイトル: NMR structure determination of a segmentally labeled glycoprotein using in vitro glycosylation.
著者: Slynko, V. / Schubert, M. / Numao, S. / Kowarik, M. / Aebi, M. / Allain, F.H.
履歴
登録2008年4月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7481
ポリマ－12,7481
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

-
要素

#1: タンパク質 A


分子量: 12748.244 Da / 分子数: 1
断片: Truncated protein (UNP residues: 61-96,118-145,167-210)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
遺伝子: cmeA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8RTE5

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Structure an chemical shifts of truncated AcrA from Campylobacter jejuni for glycosylation studies
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1312D 1H-1H NOESY
1432D 1H-1H NOESY
1523D HN(CA)CB
1623D HNCA
1723D HN(CO)CA
1832D 1H-15N HSQC
1923D (H)CCH-TOCSY
11023D 1H-13C NOESY
11113D 1H-15N NOESY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 15N] AcrA(61-210DD), 50 mM potassium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] AcrA(61-210DD), 50 mM potassium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
31 mM [U-100% 15N] AcrA(61-210DD), 50 mM potassium phosphate, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMAcrA(61-210DD)[U-100% 15N]1
50 mMpotassium phosphate1
1 mMAcrA(61-210DD)[U-100% 13C; U-100% 15N]2
50 mMpotassium phosphate2
1 mMAcrA(61-210DD)[U-100% 15N]3
50 mMpotassium phosphate3
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.4 / 圧: ambient / 温度: 303 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7502
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003
Bruker AvanceBrukerAVANCE5004

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Amber8Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollman精密化
ATNOSCANDIDHerrmann, Guntert, Wuthrichgeometry optimization
SparkyGoddardchemical shift assignment
TopSpin2Bruker Biospin解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る