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万見
- PDB-2k1v: R3/I5 relaxin chimera -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k1v
タイトルR3/I5 relaxin chimera
要素
  • Insulin-like peptide INSL5
  • Relaxin-3
キーワードHORMONE / peptide hormone / relaxin-3 / insl5 / chimera / Cleavage on pair of basic residues / Secreted / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Relaxin receptors / positive regulation of feeding behavior / G protein-coupled receptor binding / hormone activity / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Relaxin-3 / Insulin-like peptide INSL5
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsSolution structure of the relaxin-3 B-chain / INSL5 A-chain chimeric peptide.
データ登録者Rosengren, K. / Haugaard-Jonsson, L.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structure of the R3/I5 Chimeric Relaxin Peptide, a Selective GPCR135 and GPCR142 Agonist.
著者: Haugaard-Jonsson, L.M. / Hossain, M.A. / Daly, N.L. / Bathgate, R.A. / Wade, J.D. / Craik, D.J. / Rosengren, K.J.
履歴
登録2008年3月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年12月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_nmr_software ...entity_poly / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_nmr_software.name ..._entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Relaxin-3
A: Insulin-like peptide INSL5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,2502
ポリマ－5,2502
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Relaxin-3 / Prorelaxin H3 / Insulin-like peptide INSL7 / Insulin-like peptide 7


分子量: 3047.586 Da / 分子数: 1 / 断片: Relaxin-3 B chain / 由来タイプ: 合成
詳細: Peptide chain was assembled by solid phase peptide synthesis.
参照: UniProt: Q8WXF3
#2: タンパク質・ペプチド Insulin-like peptide INSL5 / Insulin-like peptide 5


分子量: 2202.509 Da / 分子数: 1 / 断片: Insulin-like peptide INSL5 A chain / 由来タイプ: 合成
詳細: Peptide chain was assembled by solid phase peptide synthesis.
参照: UniProt: Q9Y5Q6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution structure of the relaxin-3 B-chain / INSL5 A-chain chimeric peptide.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H TOCSY
1212D DQF-COSY
1312D 1H-1H NOESY
1422D 1H-1H TOCSY
1522D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM relaxin-3 B-chain, 1 mM INSL5 A-chain, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM relaxin-3 B-chain, 1 mM INSL5 A-chain, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
1 mMrelaxin-3 B-chain1
1 mMINSL5 A-chain1
1 mMrelaxin-3 B-chain2
1 mMINSL5 A-chain2
試料状態イオン強度: 0 / pH: 4 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin1Bruker Biospincollection
TopSpin1Bruker Biospin解析
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures were generated using torsion angle dynamics in CNS and subsequently refined and energy minimized in a water shell using cartesian dynamics in CNS.
NMR constraintsNOE constraints total: 522 / NOE intraresidue total count: 0 / NOE long range total count: 243 / NOE medium range total count: 32 / NOE sequential total count: 247 / Hydrogen bond constraints total count: 20
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.29 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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