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- PDB-2k18: Solution structure of bb' domains of human protein disulfide isomerase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k18
タイトルSolution structure of bb' domains of human protein disulfide isomerase
要素Protein disulfide-isomerase
キーワードISOMERASE / PDI / endoplasmic reticulum / disulfide bonds / protein folding / Chaperone / Membrane / Redox-active center
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / VLDL assembly / insulin processing / interleukin-23-mediated signaling pathway / LDL remodeling / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / thiol oxidase activity / protein disulfide-isomerase / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline ...regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / VLDL assembly / insulin processing / interleukin-23-mediated signaling pathway / LDL remodeling / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / thiol oxidase activity / protein disulfide-isomerase / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / endoplasmic reticulum chaperone complex / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / protein folding in endoplasmic reticulum / Chylomicron assembly / Interleukin-23 signaling / interleukin-12-mediated signaling pathway / cellular response to interleukin-7 / Interleukin-12 signaling / protein disulfide isomerase activity / Insulin processing / Detoxification of Reactive Oxygen Species / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / positive regulation of cell adhesion / protein-disulfide reductase activity / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / response to endoplasmic reticulum stress / Hedgehog ligand biogenesis / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / melanosome / integrin binding / protein folding / lamellipodium / actin binding / cellular response to hypoxia / positive regulation of viral entry into host cell / cytoskeleton / protein heterodimerization activity / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / focal adhesion / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin ...Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein disulfide-isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Denisov, A.Y. / Maattanen, P. / Dabrowski, C. / Kozlov, G. / Thomas, D.Y. / Gehring, K.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2009
タイトル: Solution structure of the bb' domains of human protein disulfide isomerase.
著者: Denisov, A.Y. / Maattanen, P. / Dabrowski, C. / Kozlov, G. / Thomas, D.Y. / Gehring, K.
履歴
登録2008年2月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein disulfide-isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5651
ポリマ－25,5651
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with the lowest energy and the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein disulfide-isomerase / PDI / Prolyl 4- hydroxylase subunit beta / Cellular thyroid hormone-binding protein / p55


分子量: 25564.928 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 135-357 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P4HB, ERBA2L, PDI, PDIA1, PO4DB / プラスミド: pGEX-6P1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P07237, protein disulfide-isomerase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D 1H-15N NOESY
1423D 1H-13C NOESY
153IPAP-HSQC
NMR実験の詳細Text: Structure was determined using multi-dimentional NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] hPDI-bb, 25 mM sodium phosphate, 70 mM sodium chloride, 0.5 mM EDTA, 5 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
22 mM hPDI-bb, 25 mM sodium phosphate, 70 mM sodium chloride, 0.5 mM EDTA, 5 mM DTT, 100% D2O100% D2O
30.5 mM [U-99% 15N] hPDI-bb, 25 mM sodium phosphate, 70 mM sodium chloride, 0.5 mM EDTA, 5 mM DTT, 12 mg/mL Pf1 phages, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2 mMhPDI-bb[U-99% 13C; U-99% 15N]1
25 mMsodium phosphate1
70 mMsodium chloride1
0.5 mMEDTA1
5 mMDTT1
2 mMhPDI-bb2
25 mMsodium phosphate2
70 mMsodium chloride2
0.5 mMEDTA2
5 mMDTT2
0.5 mMhPDI-bb[U-99% 15N]3
25 mMsodium phosphate3
70 mMsodium chloride3
0.5 mMEDTA3
5 mMDTT3
12 mg/mLPf1 phages3
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7.0 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian Unity InovaVarianUnity Inova8001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
XEASY1.3.13Bartels et al.データ解析
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
ARIA1.1Linge, O'Donoghue and Nilgesデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: structure was refined by using standard protocol in CNS with restraints from NOE distances, backbone torsions, hydrogen bonds and residual dipolar couplings
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy and the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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