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万見
- PDB-2jx9: Solution structure of the Gal_lectin domain of mouse Latrophilin-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jx9
タイトルSolution structure of the Gal_lectin domain of mouse Latrophilin-1 GPCR
要素Latrophilin 1
キーワードCELL ADHESION / SIGNALING PROTEIN / Lectin / beta-sandwich / disulphide / glycosylated / G-protein coupled receptor / Membrane / Receptor / Transducer / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


latrotoxin receptor activity / positive regulation of synapse assembly / cell adhesion molecule binding / G protein-coupled receptor activity / presynaptic membrane / growth cone / carbohydrate binding / cell surface receptor signaling pathway / neuron projection / axon ...latrotoxin receptor activity / positive regulation of synapse assembly / cell adhesion molecule binding / G protein-coupled receptor activity / presynaptic membrane / growth cone / carbohydrate binding / cell surface receptor signaling pathway / neuron projection / axon / synapse / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Latrophilin-1 / Rhamnose-binding lectin domain (RBL) / GPCR, family 2, latrophilin, C-terminal / GPCR, family 2, latrophilin / Latrophilin Cytoplasmic C-terminal region / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / SUEL-type lectin domain profile. / GAIN domain, N-terminal ...Latrophilin-1 / Rhamnose-binding lectin domain (RBL) / GPCR, family 2, latrophilin, C-terminal / GPCR, family 2, latrophilin / Latrophilin Cytoplasmic C-terminal region / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / SUEL-type lectin domain profile. / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain profile. / Olfactomedin-like domains / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Adhesion G protein-coupled receptor L1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Vakonakis, I. / Campbell, I.D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure and sugar-binding mechanism of mouse Latrophilin-1 RBL: a novel 7TM receptor-attached lectin-like domain.
著者: Vakonakis, I. / Langenhan, T. / Promel, S. / Russ, A. / Campbell, I.D.
履歴
登録2007年11月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_conn
Item: _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_cs ..._chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_database_status
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Latrophilin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2192
ポリマ－11,9981
非ポリマー2211
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 50Structures with lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Latrophilin 1


分子量: 11997.645 Da / 分子数: 1 / 断片: Gal_lectin / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 解説: gene construct integrated in the organism's genome / 遺伝子: Lphn1 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 / 参照: UniProt: Q5U4D5, UniProt: Q80TR1*PLUS
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D HNHA
1413D 1H-15N NOESY
1513D HNHB
1624D 13C/13C NOESY
1722D 13C methyl-carbonyl
1822D 13C methyl-nitrogen
1922D 13C methyl-ca
110315N IPAP-HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11-2 mM [U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 0.1 mM DSS, 0.02 % sodium azide; 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21-2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 0.1 mM DSS, 0.02 % sodium azide; 100% D2O100% D2O
31-2 mM [U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 0.1 mM DSS, 0.02 % sodium azide, 4 % PEG C12E5, 0.96 molecular ratio hexanol; 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMprotein[U-100% 15N]1
5 %D2O1
20 mMsodium phosphate1
0.1 mMDSS1
0.02 %sodium azide1
1 mMprotein[U-100% 13C; U-100% 15N]2
100 %D2O2
20 mMsodium phosphate2
0.1 mMDSS2
0.02 %sodium azide2
1 mMprotein[U-100% 15N]3
5 %D2O3
20 mMsodium phosphate3
0.1 mMDSS3
0.02 %sodium azide3
4 %PEG C12E53
0.96 %hexanol3
試料状態イオン強度: 30 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
7501
6002
5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
OmegaBeta 6.0.3b2GE/Brukercollection
NMRPipe2.4 Rev 2006.095.11.35Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
PIPP4.3.7Garrettデータ解析
PIPP4.3.7Garrettpeak picking
X-PLOR NIH2.17.0Schwieters, Kuszewski, Tjandra, Cloregeometry optimization
X-PLOR NIH2.17.0Schwieters, Kuszewski, Tjandra, Clore精密化
X-PLOR NIH2.17.0Schwieters, Kuszewski, Tjandra, Clore構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Used to create the structure ensemble, Used for final ensemble refinement
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: Structures with lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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