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- PDB-2jv2: Solution Structure of the N-terminal Domain of PH1500 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jv2
タイトルSolution Structure of the N-terminal Domain of PH1500
要素Putative uncharacterized protein PH1500
キーワードUNKNOWN FUNCTION / AAA ATPASE NC-DOMAIN-LIKE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Domain of unknown function (DUF6849) / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CDC48 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Varnay, I. / Truffault, V. / Coles, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Solution Structure of Ph1500-N
著者: Varnay, I. / Djuranovic, S. / Truffault, V. / Lupas, A. / Kessler, H. / Coles, M.
履歴
登録2007年9月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
置き換え2007年9月25日ID: 2I7M
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein PH1500


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4491
ポリマ－9,4491
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)22 / 50target function
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein PH1500


分子量: 9449.224 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: cis-P66, cis-P68 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 遺伝子: PH1500 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O59169

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1223D 15N-SEPARATED NOESY
132HNHA
142HNHB
153CNH-NOESY
1633D 13C-SEPARATED NOESY
1733D CBCA(CO)NH
1833D HN(CA)CB
1933D HNCO
11033D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM HYPOTHETICAL PROTEIN PH1500, 50 mM PHOSPHATE BUFFER, 50 mM sodium chloride, 90 % H2O, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 15N] HYPOTHETICAL PROTEIN PH1500, 50 mM PHOSPHATE BUFFER, 50 mM sodium chloride, 90 % H2O, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HYPOTHETICAL PROTEIN PH1500, 50 mM PHOSPHATE BUFFER, 50 mM sodium chloride, 90 % H2O, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMHYPOTHETICAL PROTEIN PH15001
50 mMPHOSPHATE BUFFER1
50 mMsodium chloride1
90 %H2O1
10 %D2O1
1 mMHYPOTHETICAL PROTEIN PH1500[U-100% 15N]2
50 mMPHOSPHATE BUFFER2
50 mMsodium chloride2
90 %H2O2
10 %D2O2
1 mMHYPOTHETICAL PROTEIN PH1500[U-100% 13C; U-100% 15N]3
50 mMPHOSPHATE BUFFER3
50 mMsodium chloride3
90 %H2O3
10 %D2O3
試料状態イオン強度: 50 / pH: 7.0 / 圧: AMBIENT / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
BRUKER DMXBrukerDMX6001
BRUKER DMXBrukerDMX9002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.9.4ABRUNGER, A.T. et al.構造決定
X-PLOR NIH2.9.4ABRUNGER, A.T. et al.精密化
XwinNMR3.6Brukercollection
XwinNMR3.6Bruker解析
Sparky3.11Goddard, T.D. et al.データ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Protocol including conformational database potential, BASED ON 748 DISTANCE RESTRAINTS, TALOS RESTRAINTS FOR 55 RESIDUES, 47 SIDECHAIN CHI1 AND 11 SIDECHAIN CHI2 DIHEDRAL RESTRAINTS, 34 HBOND ...詳細: Protocol including conformational database potential, BASED ON 748 DISTANCE RESTRAINTS, TALOS RESTRAINTS FOR 55 RESIDUES, 47 SIDECHAIN CHI1 AND 11 SIDECHAIN CHI2 DIHEDRAL RESTRAINTS, 34 HBOND RESTRAINTS AND 51 PHI AND 16 PSI J-COUPLING RESTRAINTS.
NMR constraintsNOE constraints total: 786 / NOE intraresidue total count: 194 / NOE long range total count: 193 / NOE medium range total count: 96 / NOE sequential total count: 269 / Protein chi angle constraints total count: 51 / Protein other angle constraints total count: 19 / Protein phi angle constraints total count: 58 / Protein psi angle constraints total count: 58
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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