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- PDB-1rzx: Crystal Structure of a Par-6 PDZ-peptide Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rzx
タイトルCrystal Structure of a Par-6 PDZ-peptide Complex
要素
  • Acetylated VKESLV Peptide
  • CG5884-PA
キーワードCELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


RAC1 GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / terminal branching, open tracheal system / establishment or maintenance of neuroblast polarity / branching involved in open tracheal system development / zonula adherens assembly / subapical complex / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / establishment of neuroblast polarity / Asymmetric localization of PCP proteins ...RAC1 GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / terminal branching, open tracheal system / establishment or maintenance of neuroblast polarity / branching involved in open tracheal system development / zonula adherens assembly / subapical complex / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / establishment of neuroblast polarity / Asymmetric localization of PCP proteins / RHOU GTPase cycle / muscle cell postsynaptic specialization / establishment or maintenance of polarity of embryonic epithelium / border follicle cell migration / PAR polarity complex / asymmetric neuroblast division / apical cortex / zonula adherens / morphogenesis of a polarized epithelium / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of smoothened signaling pathway / apical protein localization / centrosome cycle / positive regulation of filopodium assembly / protein kinase inhibitor activity / bicellular tight junction / positive regulation of lamellipodium assembly / synapse assembly / terminal bouton / apical part of cell / cell cortex / apical plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Partitioning defective protein 6, PB1 domain / : / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain ...Partitioning defective protein 6, PB1 domain / : / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Peterson, F.C. / Penkert, R.R. / Volkman, F.B. / Prehoda, K.E.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: Cdc42 regulates the Par-6 PDZ domain through an allosteric CRIB-PDZ transition.
著者: Peterson, F.C. / Penkert, R.R. / Volkman, B.F. / Prehoda, K.E.
履歴
登録2003年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CG5884-PA
B: Acetylated VKESLV Peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1982
ポリマ－11,1982
非ポリマー00
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area6320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.853, 64.853, 52.599
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-8-

HOH

21A-15-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CG5884-PA / Par-6


分子量: 10497.011 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: par-6 / プラスミド: pBH / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O97111
#2: タンパク質・ペプチド Acetylated VKESLV Peptide


分子量: 700.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This protein was chemically synthesized. The N-terminal has been acetylated (ACE)VKESLV.
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.85 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 26% PEG6000, 100 mM HEPES, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
126 %PEG60001reservoir
2100 mMHEPES1reservoirpH7.1
310 mg/mlprotein1drop

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 7402 / Num. obs: 7357 / % possible obs: 99.4 %
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / % possible all: 96
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.036
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.1 % / Num. unique obs: 693 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Mean I/σ(I) obs: 10.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1nf3

1nf3


解像度: 2.1→30 Å
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.27 368 random
Rwork0.22 --
all0.22 7357 -
obs0.22 7357 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数786 0 0 45 831
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.06

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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