[日本語] English
- PDB-2juj: Solution Structure of the UBA domain from c-Cbl -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2juj
タイトルSolution Structure of the UBA domain from c-Cbl
要素E3 ubiquitin-protein ligase CBL
キーワードLIGASE / alpha helix / UBA domain / Calcium / Cytoplasm / Metal-binding / Phosphorylation / Proto-oncogene / SH2 domain / Ubl conjugation pathway / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Interleukin-6 signaling / Regulation of KIT signaling / mast cell degranulation / response to starvation ...regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Interleukin-6 signaling / Regulation of KIT signaling / mast cell degranulation / response to starvation / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to testosterone / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / protein monoubiquitination / protein autoubiquitination / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / phosphotyrosine residue binding / FLT3 signaling by CBL mutants / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / response to activity / response to gamma radiation / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / cellular response to nerve growth factor stimulus / Spry regulation of FGF signaling / Constitutive Signaling by EGFRvIII / cytokine-mediated signaling pathway / Negative regulation of MET activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / receptor tyrosine kinase binding / SH3 domain binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / male gonad development / protein polyubiquitination / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Clathrin-mediated endocytosis / growth cone / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to hypoxia / response to ethanol / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / cilium / cadherin binding / membrane raft / symbiont entry into host cell / focal adhesion / calcium ion binding / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily ...Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / UBA-like superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CBL
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Zhou, Z.R. / Hong, J. / Lin, D.H. / Hu, H.Y.
引用ジャーナル: Protein Sci. / : 2008
タイトル: Differential Ubiquitin Binding of the UBA Domains from Human c-Cbl and Cbl-b: NMR Structural and Biochemical Insights.
著者: Zhou, Z.R. / Gao, H.C. / Zhou, C.J. / Chang, Y.G. / Hong, J. / Song, A.X. / Lin, D.H. / Hu, H.Y.
履歴
登録2007年8月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CBL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1131
ポリマ-6,1131
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 20015 structures for lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CBL / c-Cbl / Signal transduction protein CBL / Proto-oncogene c-CBL / Casitas B-lineage lymphoma proto- ...c-Cbl / Signal transduction protein CBL / Proto-oncogene c-CBL / Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene / RING finger protein 55


分子量: 6112.852 Da / 分子数: 1 / 断片: UBA domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBL, CBL2, RNF55 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P22681, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成)

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1223D HN(CA)CB
1323D CBCA(CO)NH
1423D HNCO
1513D HNHA
1633D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1833D 1H-13C NOESY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
120mM sodium phosphate, 50mM sodium chloride, 1mM DTT, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
220mM sodium phosphate, 50mM sodium chloride, 1mM DTT, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
320mM sodium phosphate, 50mM sodium chloride, 1mM DTT, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
20 mMsodium phosphate1
50 mMsodium chloride1
1 mMDTT1
20 mMsodium phosphate2
50 mMsodium chloride2
1 mMDTT2
20 mMsodium phosphate3
50 mMsodium chloride3
1 mMDTT3
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.5 / : ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian Unity / 製造業者: Varian / モデル: UNITY / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software名称: CNS / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures were calculated with ARIA/CNS using torsion angle dynamics
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: 15 structures for lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る