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万見
- PDB-2jtt: Solution structure of calcium loaded S100A6 bound to C-terminal S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jtt
タイトルSolution structure of calcium loaded S100A6 bound to C-terminal Siah-1 interacting protein
要素
  • Calcyclin-binding protein
  • Protein S100-A6
キーワードcalcium binding protein/antitumor protein / S100A6 / Siah-1 interacting protein / ubiquitination / E3 ligase complex / beta-catenin / Calcium / Cell cycle / Mitogen / Cytoplasm / Nucleus / Phosphorylation / Ubl conjugation pathway / calcium binding protein-antitumor protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiac muscle cell differentiation / beta-catenin destruction complex / S100 protein binding / response to growth hormone / SCF ubiquitin ligase complex / nuclear envelope lumen / tubulin binding / positive regulation of DNA replication / cellular response to leukemia inhibitory factor / cytoplasmic side of plasma membrane ...cardiac muscle cell differentiation / beta-catenin destruction complex / S100 protein binding / response to growth hormone / SCF ubiquitin ligase complex / nuclear envelope lumen / tubulin binding / positive regulation of DNA replication / cellular response to leukemia inhibitory factor / cytoplasmic side of plasma membrane / calcium-dependent protein binding / nuclear envelope / heart development / cell body / collagen-containing extracellular matrix / molecular adaptor activity / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Siah interacting protein, N-terminal / Calcyclin-binding protein, N-terminal / Calcyclin-binding Protein, CS domain / : / Siah interacting protein, N terminal / SGS domain / SGS domain / SGS domain profile. / Protein S100-A6 / CS domain ...Siah interacting protein, N-terminal / Calcyclin-binding protein, N-terminal / Calcyclin-binding Protein, CS domain / : / Siah interacting protein, N terminal / SGS domain / SGS domain / SGS domain profile. / Protein S100-A6 / CS domain / CS domain / CS domain profile. / HSP20-like chaperone / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-A6 / Calcyclin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Lee, Y. / Chazin, W.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Structure of the S100A6 complex with a fragment from the C-terminal domain of Siah-1 interacting protein: a novel mode for S100 protein target recognition.
著者: Lee, Y.T. / Dimitrova, Y.N. / Schneider, G. / Ridenour, W.B. / Bhattacharya, S. / Soss, S.E. / Caprioli, R.M. / Filipek, A. / Chazin, W.J.
履歴
登録2007年8月6日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A6
B: Protein S100-A6
C: Calcyclin-binding protein
D: Calcyclin-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2284
ポリマ－28,2284
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-A6 / S100 calcium-binding protein A6 / Calcyclin / Lung 10 kDa protein


分子量: 10167.729 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: S100A6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P30801
#2: タンパク質・ペプチド Calcyclin-binding protein / CacyBP / Siah-interacting protein


分子量: 3946.425 Da / 分子数: 2 / Fragment: S100A6 binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cacybp, Sip / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9CXW3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1223D 1H-15N NOESY
1313D HNCA
1413D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1613D HNCO
1732D 1H-13C HSQC
1833D (H)CCH-TOCSY
1933D 1H-13C NOESY
11043D 13C-filtered 15N-edited NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SIP(189-219), 1 mM S100A6, 0.05 mM [U-2H] TRIS, 0.01 mM Ca2+, 93% H2O/5% D2O/2% d-TFE93% H2O/5% D2O/2% d-TFE
21 mM [U-100% 15N] SIP(189-219), 1 mM S100A6, 0.05 mM [U-2H] TRIS, 0.01 mM Ca2+, 93% H2O/5% D2O/2% d-TFE93% H2O/5% D2O/2% d-TFE
31 mM [U-100% 13C] SIP(189-219), 1 mM S100A6, 0.05 mM [U-2H] TRIS, 0.01 mM Ca2+, 98% D2O/2% d-TFE98% D2O/2% d-TFE
42.3 mM [U-100% 13C] SIP(189-219), 2.3 mM [U-100% 15N] S100A6, 0.05 mM [U-2H] TRIS, 0.01 mM Ca2+, 93% H2O/5% D2O/2% d-TFE93% H2O/5% D2O/2% d-TFE
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMSIP(189-219)[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1 mMS100A61
0.05 mMTRIS[U-2H]1
0.01 mMCa2+1
1 mMSIP(189-219)[U-100% 15N]2
1 mMS100A62
0.05 mMTRIS[U-2H]2
0.01 mMCa2+2
1 mMSIP(189-219)[U-100% 13C]3
1 mMS100A63
0.05 mMTRIS[U-2H]3
0.01 mMCa2+3
2.3 mMSIP(189-219)[U-100% 13C]4
2.3 mMS100A6[U-100% 15N]4
0.05 mMTRIS[U-2H]4
0.01 mMCa2+4
試料状態イオン強度: 0.08 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 318 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003
Bruker AvanceBrukerAVANCE8004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
Amber9Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Koll精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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