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万見
- PDB-2jt6: Solution structure of matrix metalloproteinase 3 (MMP-3) in the p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jt6
タイトルSolution structure of matrix metalloproteinase 3 (MMP-3) in the presence of 3-4'-cyanobyphenyl-4-yloxy)-n-hdydroxypropionamide (MMP-3 inhibitor VII)
要素Stromelysin-1
キーワードHYDROLASE / metalloproteinase / MMP / Calcium / Collagen degradation / Extracellular matrix / Glycoprotein / Metal-binding / Metalloprotease / Polymorphism / Protease / Zinc / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


stromelysin 1 / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / cellular response to nitric oxide ...stromelysin 1 / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / cellular response to nitric oxide / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of cell migration / EGFR Transactivation by Gastrin / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / cellular response to amino acid stimulus / protein catabolic process / positive regulation of protein-containing complex assembly / metalloendopeptidase activity / cellular response to reactive oxygen species / metallopeptidase activity / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin ...Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JT6 / Stromelysin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Alcaraz, L.A. / Banci, L. / Bertini, I. / Cantini, F. / Donaire, A. / Gonnelli, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2007
タイトル: Matrix metalloproteinase-inhibitor interaction: the solution structure of the catalytic domain of human matrix metalloproteinase-3 with different inhibitors
著者: Alcaraz, L.A. / Banci, L. / Bertini, I. / Cantini, F. / Donaire, A. / Gonnelli, L.
履歴
登録2007年7月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年2月19日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_sample_details.contents / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stromelysin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5366
ポリマ－18,0431
非ポリマー4935
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Stromelysin-1 / Matrix metalloproteinase-3 / MMP-3 / Transin-1 / SL-1


分子量: 18043.037 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 105-265 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP3, STMY1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08254, stromelysin 1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-JT6 / 3-[(4'-cyanobiphenyl-4-yl)oxy]-N-hydroxypropanamide / 3-(4′-シアノビフェニル-4-イルオキシ)プロパンヒドロキシム酸


分子量: 282.294 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H14N2O3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-98% 15N] entity_1, 90% H2O/10% D2O / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1 mM / 構成要素: entity_1 / Isotopic labeling: [U-98% 15N]
試料状態イオン強度: 300 / pH: 8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 900 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
AutoDock3Morris, Goodsell, Huey, Lindstorm, Hart, Kurowski, Halliday, Belew, Olson精密化
SparkyGoddardデータ解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The docked structure with Autodock was energy minimized with Xplor-NIH using the experimental data
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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