[日本語] English
- PDB-2jrb: C-terminal domain of ORF1p from mouse LINE-1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jrb
タイトルC-terminal domain of ORF1p from mouse LINE-1
要素ORF 1 protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


retrotransposition / cytoplasmic stress granule / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / nucleotide binding / nucleolus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / L1 transposable element, C-terminal domain / Transposase, L1 / L1 transposable element, dsRBD-like domain / L1 transposable element, C-terminal domain / L1 transposable element, RRM domain / L1 transposable element RBD-like domain / L1 transposable element dsRBD-like domain / Rec A Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LINE-1 retrotransposable element ORF1 protein / ORF 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
データ登録者Januszyk, K. / Clubb, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2007
タイトル: Identification and solution structure of a highly conserved C-terminal domain within ORF1p required for retrotransposition of long interspersed nuclear element-1.
著者: Januszyk, K. / Li, P.W. / Villareal, V. / Branciforte, D. / Wu, H. / Xie, Y. / Feigon, J. / Loo, J.A. / Martin, S.L. / Clubb, R.T.
履歴
登録2007年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ORF 1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,4301
ポリマ-10,4301
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 ORF 1 protein


分子量: 10430.115 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 261-347 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Naip3, Birc1c, ORF 1 / プラスミド: pet11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q60712, UniProt: P11260*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D C(CO)NH
1513D HNCO
1613D HNCA
1713D HN(CA)CB
1813D HN(CO)CA
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D HNHA
11113D 1H-15N NOESY
11213D 1H-15N TOCSY
11313D 1H-13C NOESY
11413D HNHB
11513D (H)CCH-COSY
11613D HCACO

-
試料調製

詳細内容: 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 93% H2O/7% D2O / 溶媒系: 93% H2O/7% D2O
試料濃度: 1 mM / 構成要素: protein / Isotopic labeling: [U-99% 13C; U-99% 15N]
試料状態イオン強度: 200 / pH: 6.5 / : ambient / 温度: 300 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX5002

-
解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 40

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る