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万見
- PDB-2jql: NMR structure of the yeast Dun1 FHA domain in complex with a doub... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jql
タイトルNMR structure of the yeast Dun1 FHA domain in complex with a doubly phosphorylated (pT) peptide derived from Rad53 SCD1
要素
  • DNA damage response protein kinase DUN1
  • Serine/threonine-protein kinase RAD53
キーワードCELL CYCLE / protein/phosphopeptide
機能・相同性
機能・相同性情報


G2/M DNA damage checkpoint / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / meiotic recombination checkpoint signaling / telomere maintenance in response to DNA damage / mitotic DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of phosphorylation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / dual-specificity kinase / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity ...G2/M DNA damage checkpoint / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / meiotic recombination checkpoint signaling / telomere maintenance in response to DNA damage / mitotic DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of phosphorylation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / dual-specificity kinase / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / DNA replication origin binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / DNA damage checkpoint signaling / protein localization / cellular response to oxidative stress / protein tyrosine kinase activity / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / phosphorylation / DNA repair / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase Rad53 / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...Serine/threonine-protein kinase Rad53 / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase RAD53 / DNA damage response protein kinase DUN1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Yuan, C. / Lee, H. / Chang, C. / Heierhorst, J. / Tsai, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2008
タイトル: Diphosphothreonine-specific interaction between an SQ/TQ cluster and an FHA domain in the Rad53-Dun1 kinase cascade.
著者: Lee, H. / Yuan, C. / Hammet, A. / Mahajan, A. / Chen, E.S. / Wu, M.R. / Su, M.I. / Heierhorst, J. / Tsai, M.D.
履歴
登録2007年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage response protein kinase DUN1
B: Serine/threonine-protein kinase RAD53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6722
ポリマ－18,6722
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 DNA damage response protein kinase DUN1


分子量: 17394.494 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: DUN1 / プラスミド: pQE-60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P39009, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase RAD53 / Serine-protein kinase 1


分子量: 1277.126 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
参照: UniProt: P22216, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 1H-13C NOESY
1233D 1H-15N NOESY
1333D HNCA
1433D HN(CO)CA
1513D 13C/15N-filtered (f1),13C-edited (f3) NOESY
1623D 13C/15N-filtered (f1), 13C-edoted (f3) NOESY
1723D 13C-edited (f1), 13C/15N-filtered (f3) NOESY
1812D 13C/15N-filtered (f1,f2) NOESY
1922D 13C/15N-filtered (f1,f2) NOESY
11012D 13C/15N-filtered (f1,f2) TOCSY
11112D 13C/15N-filtered (f1,f2) TOCSY
11222D 13C/15N-filtered (f1,f2) COSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.4 mM [U-13C; U-15N] protein, 0.5 mM peptide, 5 mM [U-2H] HEPES, 1 mM DTT, 150 mM NaCl, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.4 mM [U-13C; U-15N] protein, 0.5 mM peptide, 5 mM [U-2H] HEPES, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 100% D2O100% D2O
30.4 mM [U-13C; U-15N] protein, 0.5 mM peptide, 5 mM HEPES, 150 mM NaCl, 1 mM EDTA, 2 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMentity_1[U-13C; U-15N]1
0.5 mMentity_21
5 mMHEPES[U-2H]1
1 mMDTT1
150 mMNaCl1
0.4 mMentity_1[U-13C; U-15N]2
0.5 mMentity_22
5 mMHEPES[U-2H]2
150 mMNaCl2
1 mMDTT2
0.4 mMentity_1[U-13C; U-15N]3
0.5 mMentity_23
5 mMHEPES3
150 mMNaCl3
1 mMEDTA3
2 mMDTT3
試料状態イオン強度: 150 mM NaCl / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker DMXBrukerDMX6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE5003

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, F. et al.解析
NMRViewJohnson, B.A. et al.データ解析
CNSBrunger, A.T. et al.構造決定
CNSBrunger, A.T. et al.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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