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万見
- PDB-2jqj: NMR structure of yeast Dun1 FHA domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jqj
タイトルNMR structure of yeast Dun1 FHA domain
要素DNA damage response protein kinase DUN1
キーワードCELL CYCLE / protein/phosphopeptide
機能・相同性
機能・相同性情報


G2/M DNA damage checkpoint / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / mitotic DNA damage checkpoint signaling / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / replication fork processing / DNA damage checkpoint signaling / double-strand break repair via nonhomologous end joining / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity ...G2/M DNA damage checkpoint / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / mitotic DNA damage checkpoint signaling / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / replication fork processing / DNA damage checkpoint signaling / double-strand break repair via nonhomologous end joining / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA damage response protein kinase DUN1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Yuan, C. / Lee, H. / Chang, C. / Heierhorst, J. / Tsai, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2008
タイトル: Diphosphothreonine-specific interaction between an SQ/TQ cluster and an FHA domain in the Rad53-Dun1 kinase cascade.
著者: Lee, H. / Yuan, C. / Hammet, A. / Mahajan, A. / Chen, E.S. / Wu, M.R. / Su, M.I. / Heierhorst, J. / Tsai, M.D.
履歴
登録2007年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage response protein kinase DUN1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3941
ポリマ－17,3941
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 DNA damage response protein kinase DUN1


分子量: 17394.494 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: DUN1 / プラスミド: pQE-60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P39009, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D TROSY-HN(CA)CB
1213D TROSY-CBCA(CO)NH
1323D HNCA
1423D HN(CO)CA
1533D 1H-13C NOESY
1643D 1H-15N TOCSY
1743D 1H-15N NOESY
1843D HNHA
1943D HNHB
11033D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.4 mM [U-13C; U-15N; 60% 2H] protein, 150 mM NaCl, 2 mM DTT, 1 mM EDTA, 5 mM HEPES, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.4 mM [U-13C; U-15N] protein, 150 mM NaCl, 1 mM EDTA, 5 mM HEPES, 2 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.4 mM [U-13C; U-15N] protein, 150 mM NaCl, 1 mM EDTA, 2 mM DTT, 5 mM HEPES, 100% D2O100% D2O
40.4 mM [U-15N] protein, 150 mM NaCl, 2 mM DTT, 1 mM EDTA, 5 mM HEPES, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMentity[U-13C; U-15N; 60% 2H]1
150 mMNaCl1
2 mMDTT1
1 mMEDTA1
5 mMHEPES1
0.4 mMentity[U-13C; U-15N]2
150 mMNaCl2
1 mMEDTA2
5 mMHEPES2
2 mMDTT2
0.4 mMentity[U-13C; U-15N]3
150 mMNaCl3
1 mMEDTA3
2 mMDTT3
5 mMHEPES3
0.4 mMentity[U-15N]4
150 mMNaCl4
2 mMDTT4
1 mMEDTA4
5 mMHEPES4
試料状態イオン強度: 150 mM NaCl / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX8001
Bruker DMXBrukerDMX6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003
Bruker AvanceBrukerAVANCE5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1Brunger, A.T. et al.構造決定
NMRPipeDelaglio, F. et al.解析
NMRViewJohnson, B.A. et al.データ解析
CNS1.1Brunger, A.T. et al.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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